خواص فیزیکوشیمیایی و بیولوژیکی پروتئین ها با ترکیب اسید آمینه آنها تعیین می شود. آمینو اسیدها مشتقات آمینه ای از کلاس اسیدهای کربوکسیلیک هستند. اسیدهای آمینه فقط در پروتئین ها یافت نمی شوند. بسیاری از آنها عملکردهای خاصی را انجام می دهند. بنابراین، در موجودات زنده، اسیدهای آمینه پروتئین زا (از نظر ژنتیکی رمزگذاری شده) و غیر پروتئین زا (از نظر ژنتیکی رمزگذاری نشده) هستند. 20 آمینو اسید پروتئین زا وجود دارد که 19 تای آنها اسید آمینه هستند. این بدان معنی است که گروه آمینه آنها به اتم a-کربن اسید کربوکسیلیک که مشتقات آن هستند متصل است. فرمول کلی این اسیدهای آمینه به شرح زیر است:

فقط یک آمینو اسید، پرولین، با این فرمول کلی مطابقت ندارد. به عنوان اسید آمینه طبقه بندی می شود.

اتم a-کربن اسیدهای آمینه نامتقارن است (به استثنای مشتق آمینه اسید استیک - گلیسین). این بدان معنی است که هر اسید آمینه حداقل 2 آنتی پاد فعال نوری دارد. طبیعت فرم L را برای ایجاد پروتئین انتخاب کرد. بنابراین، پروتئین های طبیعی از اسیدهای آمینه L-a ساخته می شوند.

در تمام مواردی که یک اتم کربن به 4 اتم یا گروه عاملی مختلف در یک مولکول ترکیب آلی پیوند دارد، این اتم نامتقارن است زیرا می تواند به دو شکل ایزومر وجود داشته باشد که انانتیومرها یا ایزومرهای نوری (استریو-) نامیده می شوند. ترکیبات با اتم های نامتقارن "C" به دو شکل (ترکیبات کایرال) - چپ و راست، بسته به جهت چرخش صفحه پلاریزاسیون نور پلاریزه شده صفحه ظاهر می شوند. تمام آمینو اسیدهای استاندارد به جز یک (گلیسین) حاوی یک اتم کربن نامتقارن در موقعیت a هستند که 4 گروه جایگزین به آن متصل است. بنابراین فعالیت نوری دارند، یعنی قادرند هواپیما را بچرخانند

قطبش نور در یک جهت یا جهت دیگر

با این حال، سیستم نشانه گذاری برای استریوایزومرها بر اساس چرخش صفحه قطبش نور نیست، بلکه بر اساس پیکربندی مطلق مولکول استریوایزومر است. برای تعیین پیکربندی اسیدهای آمینه فعال نوری، آنها با گلیسرآلدئید، ساده ترین کربوهیدرات سه کربنه که حاوی یک اتم کربن نامتقارن است، مقایسه می شوند. استریو ایزومرهای همه ترکیبات کایرال، صرف نظر از جهت چرخش صفحه پلاریزاسیون نور پلاریزه صفحه، که از نظر پیکربندی با L-گلیسرآلدئید مطابقت دارد، با حرف L و آنهایی که مربوط به D-گلیسرآلدئید هستند، با حرف D نشان داده می شوند. بنابراین، حروف L و D به پیکربندی مطلق 4 گروه جانشین در اتم کایرال "C" اشاره دارد و نه به جهت چرخش صفحه قطبش.

اسیدهای آمینه بر اساس ساختار رادیکال آنها طبقه بندی می شوند. رویکردهای مختلفی برای طبقه بندی وجود دارد. اکثر اسیدهای آمینه ترکیبات آلیفاتیک هستند. 2 اسید آمینه نمایندگان سری معطر و 2 - هتروسیکلیک هستند.

آمینو اسیدها را می توان با توجه به خواص آنها به بازی، خنثی و اسیدی تقسیم کرد. آنها در تعداد گروه های آمینو و کربوکسیل در مولکول متفاوت هستند. خنثی - حاوی یک آمینو و یک گروه کربوکسیل (مونوآمینومونو کربوکسیلیک). اسیدی دارای 2 گروه کربوکسیل و یک آمینو (مونوآمینو دی کربوکسیلیک)، بازی - 2 گروه آمینه و یک کربوکسیل (دی آمینومونو کربوکسیلیک) است.

1. در واقع آلیفاتیک را می توان 5 اسید آمینه نامید. گلیسین یا گلیکوکول (Gly)،

هنگام کار با کامپیوتر - (G)، - اسید آمینه استیک. این تنها اسید آمینه غیر فعال نوری است. گلیسین برای چیزی بیشتر از سنتز پروتئین استفاده می شود. اتم های آن بخشی از نوکلئوتیدها، هم هستند، بخشی از یک تری پپتید مهم - گلوتاتیون است.

آلانین (Ala)، هنگام کار با کامپیوتر - (A) - اسید a-aminopropionic. آلانین اغلب در بدن برای سنتز گلوکز استفاده می شود.

با توجه به ساختار، تمام اسیدهای آمینه به استثنای گلیسین را می توان به عنوان مشتقات آلانین در نظر گرفت که در آن یک یا چند اتم هیدروژن در رادیکال با گروه های عاملی مختلف جایگزین می شود.

والین (Val)، هنگام کار با کامپیوتر (V) - اسید آمینه ایزووالریک. لوسین (Leu، L) - اسید آمینه ایزوکاپروئیک. ایزولوسین (Ile، I) - اسید a-amino-b-ethyl-b-methylpropionic. این سه اسید آمینه با داشتن خواص آبگریز بارز، نقش مهمی در تشکیل ساختار فضایی مولکول پروتئین دارند.

2. اسیدهای آمینه هیدروکسی.سرین (Ser, S) - اسید a-amino-b-hydroxypropionic و ترئونین (Tre, T) - اسید a-amino-b-hydroxybutyric نقش مهمی در فرآیندهای اصلاح کووالانسی ساختار پروتئین دارند. گروه هیدروکسیل آنها به راحتی با اسید فسفریک که برای تغییر فعالیت عملکردی پروتئین ها ضروری است، تعامل می کند.

3. آمینو اسیدهای حاوی گوگرد. سیستئین (Cis، C) - اسید a-amino-b-thiopropionic. ویژگی خاص سیستئین توانایی اکسید شدن (در مجاورت اکسیژن) و برهمکنش با مولکول سیستئین دیگر برای تشکیل پیوند دی سولفید و ترکیب جدیدی به نام سیستین است. این اسید آمینه به دلیل داشتن گروه فعال -SH به راحتی وارد واکنش های ردوکس می شود و سلول را از اثر عوامل اکسید کننده محافظت می کند، در تشکیل پل های دی سولفیدی که ساختار پروتئین ها را تثبیت می کند شرکت می کند و بخشی از مرکز فعال پروتئین ها است. آنزیم ها

متیونین (Met, M) -a-amino-b-thiomethylbutyric اسید. عملکرد دهنده یک گروه متیل متحرک را انجام می دهد که برای سنتز ترکیبات فعال بیولوژیکی ضروری است: کولین، نوکلئوتیدها و غیره. این یک اسید آمینه آبگریز است.

4. آمینو اسیدهای دی کربوکسیلیک.گلوتامیک (Glu، E) - اسید a-aminoglutaric و اسید آسپارتیک (Asp، D) - اسید a-aminosuccinic. اینها رایج ترین اسیدهای آمینه در پروتئین های حیوانی هستند. با داشتن یک گروه کربوکسیل اضافی در رادیکال، این اسیدهای آمینه به برهمکنش یونی کمک می کنند و به مولکول پروتئین شارژ می دهند. این اسیدهای آمینه می توانند آمیدها را تشکیل دهند.

5. آمیدهای اسیدهای آمینه دی کربوکسیلیک. گلوتامین (Gln، Q) و آسپاراژین (Asn، N). این اسیدهای آمینه نقش مهمی در خنثی سازی و انتقال آمونیاک در بدن دارند. پیوند آمیدی در ترکیب آنها تا حدی دارای ویژگی دوگانه است. به همین دلیل، گروه آمید دارای بار مثبت جزئی است و تجزیه نمی شود.

6. اسیدهای آمینه حلقوییک حلقه آروماتیک یا هتروسیکلیک در رادیکال خود دارند. فنیل آلانین (Phen، F) - اسید a-amino-b-phenylpropionic. تیروزین (Tyr, Y) - اسید a-amino-b-paraoxyphenyl-propionic. این 2 اسید آمینه یک جفت به هم پیوسته را تشکیل می دهند که عملکردهای مهمی را در بدن انجام می دهند که از جمله آنها باید به استفاده از آنها توسط سلول ها برای سنتز تعدادی از مواد فعال بیولوژیکی (آدرنالین، تیروکسین) اشاره کرد.

تریپتوفان (Three, W) -a-amino-b-indolylpropionic acid. برای سنتز ویتامین PP، سروتونین، هورمون های پینه آل استفاده می شود.

هیستیدین (His، H) - اسید a-amino-b-imidazolylpropionic. می توان از آن در تشکیل هیستامین استفاده کرد که نفوذپذیری بافت ها را تنظیم می کند و اثر خود را در آلرژی نشان می دهد.

7. آمینو اسیدهای دی آمینومونو کربوکسیلیک. لیزین (Liz، K) - اسید دی آمینوکاپروئیک. آرژنین (Arg، R) - اسید a-amino-b-guanidine-valeric. این اسیدهای آمینه دارای یک گروه آمینه اضافی هستند که به پروتئین های حاوی بسیاری از این اسیدهای آمینه خواص اساسی می دهد. تشکیل آرژنین بخشی از مسیر متابولیک برای سم زدایی آمونیاک (سنتز اوره) است.

8. اسید ایمینو - پرولین (Pro, P).از نظر ساختار با سایر اسیدهای آمینه متفاوت است. رادیکال آن یک ساختار حلقوی واحد با گروه a-amino را تشکیل می دهد. با توجه به این ویژگی، هیچ چرخشی در اطراف پیوند بین گروه a-amino و اتم a-کربن امکان پذیر نیست. تمام اسیدهای آمینه دیگر توانایی چرخش به دور این پیوند را دارند. علاوه بر این، پرولین حاوی یک گروه آمینه ثانویه است (فقط یک اتم هیدروژن به نیتروژن نیتروژن پیوند دارد)، که در ویژگی های شیمیایی آن با گروه آمینه اولیه (-NH 2) در سایر اسیدهای آمینه متفاوت است. جایگاه ویژه ای به این اسید آمینه در ساختار کلاژن داده می شود، جایی که پرولین در فرآیند سنتز کلاژن می تواند به هیدروکسی پرولین تبدیل شود.

اختصارات آمینو اسیدها در براکت آورده شده است که از سه حرف اول نام بی اهمیت آنها تشکیل شده است. اخیراً از نمادهای تک حرفی نیز برای ثبت ساختار اولیه استفاده شده است که هنگام استفاده از رایانه در کار با پروتئین ها مهم است.

تمام آمینو اسیدهای تشکیل شده در جریان هیدرولیز پروتئین ها، به جز گلیسین، دارای فعالیت نوری هستند. این به دلیل وجود یک اتم کربن نامتقارن است.

فعالیت نوری ترکیبات آلی توانایی چرخش صفحه نور قطبی شده به راست یا چپ است. از علائم "+" و "-" برای نشان دادن جهت چرخش استفاده می شود. اگر محلول اسید آمینه صفحه نور پلاریزه شده را به سمت راست بچرخاند، علامت "+" در جلوی نام آن قرار می گیرد و اگر به سمت چپ باشد، علامت "-" قرار می گیرد. هنگام تعیین چرخش نوری، همیشه لازم است شرایطی که تحت آن اندازه گیری ها انجام شده است (حلال، دما) مشخص شود.

اگر اسیدهای آمینه با هیدرولیز پروتئین ها به دست آیند، فعالیت نوری خود را حفظ می کنند. در صورت به دست آوردن اسیدهای آمینه از طریق سنتز شیمیایی، معمولاً به صورت غیر فعال به دست می آید. این شکل معمولاً از یک مخلوط هم مولی از ایزومرهای L و D تشکیل شده است که به عنوان DL تعیین می شود و راسمات نامیده می شود.

راسمی شدنبر اساس تئوری کلاسیک استریوشیمی، هنگامی که دو جایگزین در یک اتم کربن نامتقارن مبادله می کنند، ترکیبات مربوطه به آنتی پاد نوری آن تبدیل می شوند. بنابراین چرخش نوری آن علامت را تغییر می دهد.

خواص اسید-باز اسیدهای آمینه

خواص اسید-باز اسیدهای آمینه عبارتند از اهمیتبرای درک خواص پروتئین ها علاوه بر این، روش‌های جداسازی، شناسایی و تعیین کمیت اسیدهای آمینه و پروتئین‌ها بر اساس این ویژگی‌های اسیدهای آمینه است.

یک مولکول اسید آمینه شامل دو گروه عاملی است - یک گروه کربوکسیل و یک گروه آمینه. بر این اساس، اسیدهای آمینه دارای هر دو خاصیت اسیدی و بازی هستند. شکل معمول اسید آمینه (a) ساختار دقیق این ترکیبات را نشان نمی دهد. آمینو اسیدها ساختار یون های دوقطبی آمفوتر (b) را به خود اختصاص می دهند.

R-CH-COOH R-CH-COO -

یکی از شواهدی که نشان می دهد در محلول های آبی خنثی اسید آمینه به شکل یون های دوقطبی وجود دارد، حلالیت بهتر آنها در آب است. حرارتذوب، معمولاً بالای 200 0 .

اسیدهای آمینه به دلیل ماهیت آمفوتریک خود، با اسیدها و بازها نمک تشکیل می دهند.

هنگامی که یک اسید به محلول اسید آمینه اضافه می شود، یون های هیدروژن (H +) مطابق با رابطه (1) ناپدید می شوند، هنگامی که قلیایی سوزاننده اضافه می شود، یون های هیدروکسید (OH -) طبق رابطه (2) خنثی می شوند. در هر دو مورد، pH محلول تغییر نمی کند یا کمی تغییر می کند. استفاده از اسیدهای آمینه در محلول های بافر بر اساس همین ویژگی است.

H 3 N + -CH-COO - + H + H 3 N + -CH-COOH (1)

H 3 N + -CH-COO - + OH - H 2 N-CH-COO - + H 2 O (2)

در محلول های آبی، اسیدهای آمینه α می توانند به صورت یک یون دوقطبی، کاتیون یا آنیون وجود داشته باشند.

H 2 N-CH-COO - H 3 N + -CH-COOH H 3 N + -CH-COO -

یون دوقطبی کاتیون آنیون

خواص اسید-باز اسیدهای آمینه را می توان به آسانی بر اساس نظریه اسیدها و بازها برونستد-لوری تفسیر کرد. بر اساس این نظریه، اسید به عنوان دهنده پروتون در نظر گرفته می شود و باز یک گیرنده پروتون است. طبق این نظریه، کاتیون اسید آمینه یک اسید دوبازیک است، در مولکول کاتیون دو گروه وجود دارد که قادر به اهدای پروتون هستند - COOH و + NH 3. هنگامی که یک اسید کاملاً پروتونه شده با یک باز به طور کامل تیتر می شود، می تواند 2 پروتون اهدا کند.

توانایی یک اسید برای تفکیک با ثابت تفکیک آن مشخص می شود. برای یک اسید آمینه کاملاً پروتونه شده، فرآیند تفکیک در دو مرحله انجام می شود.

H 3 N + -CH-COOH + H 2 O؟ H 3 N + -CH-COO - + H + + H 2 O (1)

H 3 N + -CH-COO - + H 2 O؟ H 2 N-CH-COO - + H + + H 2 O (2)

از نظر گرافیکی، سیر تیتراسیون در نمودار 1 نشان داده شده است.

برنج. یکی تیتراسیون آلانین کاملاً پروتونه شده با NaOH

pK 1 - ثابت تفکیک گروه کربوکسیل،

pK 2 - ثابت تفکیک گروه آمینه،

pI نقطه ایزوالکتریک اسید آمینه است.

تیتراسیون هیدرولیز پروتئین اسید آمینه

منحنی شامل 2 شاخه کاملاً جدا شده است. در هر شاخه یک نقطه میانی وجود دارد که در آن تغییر pH با افزودن OH - حداقل خواهد بود. ثابت های تفکیک گروه های کربوکسیل (pK 1) و آمینو (pK 2) را می توان از نقطه میانی مربوط به هر مرحله تعیین کرد. در این مورد، به عنوان مثال، برای آلانین، مقادیر pK 1 = 2.34، pK 2 = 9.69 به دست می آید.

در لحظه اولیه تیتراسیون، اسید آمینه موجود در محلول به شکل کاتیون وجود دارد. در pH = 2.34، مربوط به نقطه میانی مرحله اول، دو یون در غلظت هممولار وجود دارند - یک کاتیون و یک یون دوقطبی:

H 3 N + -CH(R) -COOH و H 3 N + -CH(R) -COO -

در pH = 9.69، یعنی. در نقطه میانی مرحله دوم، یک آنیون و یک یون دوقطبی در غلظت‌های هم مولی وجود دارند:

H2N-CH(R) -COO - و H 3N + -CH(R) -COOH

نقطه گذار بین دو شاخه منحنی تیتراسیون آلانین در pH 6.02 قرار دارد. در این مقدار pH، مولکول اسید آمینه کاملاً به شکل یک یون دوقطبی است

H 3 N + -CH(R) -COO -

بار الکتریکی خالص حمل نمی کند و به داخل حرکت نمی کند میدان الکتریکی. مقدار pH که در آن اسید آمینه به شکل یون دوقطبی است، نقطه ایزوالکتریک اسید آمینه نامیده می شود و با pI نشان داده می شود.

نقطه ایزوالکتریک یک اسید آمینه با مقدار دو ثابت تفکیک تعیین می شود. این میانگین حسابی بین pK 1 و pK 2 است، یعنی.

pI = ---------------

بنابراین، اسید مونوآمینو کربوکسیلیک در pH پایین به صورت کاملاً پروتونه (کاتیون) و یک اسید دوبازیک است و یک یون دوقطبی یک اسید مونوبازیک است. از دو گروه اسیدی - (COOH و H 3 N +) گروه COOH یک اسید قوی است. اسیدهای با میل ترکیبی پروتون کم، اسیدهای قوی هستند، آنها به راحتی پروتون اهدا می کنند. اسیدهای با میل ترکیبی پروتون قوی اسیدهای ضعیفی هستند، آنها به میزان ناچیزی تجزیه می شوند. همه اسیدهای آمینه b در هر pH مانند الکترولیت های قوی عمل می کنند.

محلولهای اسیدهای آمینه دارای خاصیت بافری هستند و ظرفیت بافری آنها در pH برابر با مقدار pK گروههای اسیدی حداکثر است. تنها یک اسید آمینه، هیستیدین، دارای ظرفیت بافری قابل توجهی در محدوده pH 6-8 (در محدوده pH فیزیولوژیکی) است.

pI اسیدهای مونوآمینو کربوکسیلیک حدود 6، pI اسیدهای دی کربوکسیلیک در ناحیه اسیدی و اسیدهای دی آمینه در ناحیه بازی هستند. بنابراین، pI آلانین = 6.02، pI اسید آسپارتیک = 3.0، pI لیزین = 9.7.

اسیدهای آمینه در محلول های قلیایی به آند و در محلول های اسیدی به کاتد مهاجرت می کنند. هیچ مهاجرتی در نقطه ایزوالکتریک وجود ندارد. در نقطه ایزوالکتریک، حلالیت اسیدهای آمینه حداقل است. روش فوکوس ایزوالکتریک بر اساس این خاصیت است.

محتوای مقاله

پروتئین ها (ماده 1)- دسته ای از پلیمرهای بیولوژیکی موجود در هر موجود زنده. با مشارکت پروتئین ها، فرآیندهای اصلی که فعالیت حیاتی بدن را تضمین می کند انجام می شود: تنفس، هضم، انقباض عضلانی، انتقال تکانه های عصبی. بافت استخوان، پوست، مو، شاخ موجودات زنده از پروتئین تشکیل شده است. برای اکثر پستانداران، رشد و تکامل ارگانیسم به دلیل محصولات حاوی پروتئین به عنوان یک جزء غذایی اتفاق می افتد. نقش پروتئین ها در بدن و بر این اساس ساختار آنها بسیار متنوع است.

ترکیب پروتئین ها

تمام پروتئین ها پلیمرهایی هستند که زنجیره های آنها از قطعات اسیدهای آمینه تشکیل شده است. اسیدهای آمینه ترکیبات آلی هستند که در ترکیب خود (مطابق با نام) یک گروه آمینه NH 2 و یک اسید آلی دارند، به عنوان مثال. کربوکسیل، گروه COOH. از کل انواع اسیدهای آمینه موجود (از لحاظ نظری، تعداد اسیدهای آمینه ممکن نامحدود است)، تنها آنهایی که فقط یک اتم کربن بین گروه آمینه و گروه کربوکسیل دارند در تشکیل پروتئین ها شرکت می کنند. AT نمای کلیآمینو اسیدهای دخیل در تشکیل پروتئین ها را می توان با فرمول نشان داد: H2N-CH(R)-COOH. گروه R متصل به اتم کربن (یکی که بین گروه های آمینه و کربوکسیل است) تفاوت بین اسیدهای آمینه سازنده پروتئین ها را تعیین می کند. این گروه می‌تواند فقط از اتم‌های کربن و هیدروژن تشکیل شود، اما اغلب علاوه بر C و H، دارای گروه‌های عملکردی مختلف (قابل تبدیل‌های بعدی) است، به عنوان مثال، HO-، H2N-، و غیره. گزینه زمانی که R = H.

موجودات موجودات زنده حاوی بیش از 100 اسید آمینه مختلف هستند، با این حال، همه آنها در ساخت پروتئین استفاده نمی شوند، بلکه تنها 20 اسید آمینه، به اصطلاح "بنیادی" استفاده می شود. روی میز. 1 نام آنها را نشان می دهد (بیشتر نام ها از نظر تاریخی توسعه یافته اند)، فرمول ساختاری، و همچنین مخفف پرکاربرد. تمام فرمول های ساختاری در جدول مرتب شده اند به طوری که قطعه اصلی اسید آمینه در سمت راست قرار دارد.

جدول 1. اسیدهای آمینه دخیل در ایجاد پروتئین ها

نام	ساختار	تعیین
گلایسین		GLI
آلانین		ALA
والین		شفت
لوسین		LEI
ایزولوسین		ILE
SERIN		SER
ترئونین		TRE
سیستئین		کشورهای مستقل مشترک المنافع
متیونین		ملاقات کرد
لیزین		LIZ
آرژینین		AWG
مارچوبه اسید		ACH
آسپاراژین		ACH
اسید گلوتامیک		GLU
گلوتامین		GLN
فنیل آلانین		سشوار
تیروزین		TIR
تریپتوفان		سه
هیستیدین		GIS
پرولاین		حرفه ای
در عمل بین المللی، نامگذاری مختصر اسیدهای آمینه ذکر شده با استفاده از اختصارات لاتین سه حرفی یا یک حرفی پذیرفته شده است، به عنوان مثال، گلیسین - Gly یا G، آلانین - Ala یا A.

در میان این بیست اسید آمینه (جدول 1)، فقط پرولین حاوی یک گروه NH (به جای NH 2) در کنار گروه کربوکسیل COOH است، زیرا بخشی از قطعه حلقوی است.

هشت آمینو اسید (والین، لوسین، ایزولوسین، ترئونین، متیونین، لیزین، فنیل آلانین و تریپتوفان)، که در جدول بر روی زمینه خاکستری قرار گرفته اند، ضروری نامیده می شوند، زیرا بدن باید دائماً آنها را با غذای پروتئینی برای رشد و تکامل طبیعی دریافت کند.

یک مولکول پروتئین در نتیجه اتصال متوالی اسیدهای آمینه تشکیل می شود، در حالی که گروه کربوکسیل یک اسید با گروه آمینه مولکول همسایه برهمکنش می کند، در نتیجه یک پیوند پپتیدی –CO-NH- تشکیل می شود و یک آب تشکیل می شود. مولکول آزاد می شود. روی انجیر 1 اتصال سریال آلانین، والین و گلیسین را نشان می دهد.

برنج. یکی اتصال سریال اسیدهای آمینهدر طول تشکیل یک مولکول پروتئین. مسیر از گروه آمینه پایانی H2N به گروه کربوکسیل انتهایی COOH به عنوان جهت اصلی زنجیره پلیمری انتخاب شد.

برای توصیف فشرده ساختار یک مولکول پروتئین، از اختصارات اسیدهای آمینه (جدول 1، ستون سوم) که در تشکیل زنجیره پلیمری نقش دارند استفاده می شود. قطعه مولکول نشان داده شده در شکل. 1 به صورت زیر نوشته می شود: H 2 N-ALA-VAL-GLY-COOH.

مولکول های پروتئین حاوی 50 تا 1500 باقی مانده اسید آمینه هستند (زنجیره های کوتاهتر پلی پپتید نامیده می شوند). فردیت یک پروتئین با مجموعه ای از اسیدهای آمینه که زنجیره پلیمری را تشکیل می دهند و از اهمیت کمتری با ترتیب تناوب آنها در طول زنجیره تعیین می شود. به عنوان مثال، مولکول انسولین از 51 باقی مانده اسید آمینه (یکی از کوتاه ترین پروتئین های زنجیره ای است) و از دو زنجیره موازی به هم پیوسته با طول نابرابر تشکیل شده است. توالی قطعات اسید آمینه در شکل نشان داده شده است. 2.

برنج. 2 مولکول انسولین، ساخته شده از 51 باقی مانده اسید آمینه، قطعاتی از همان اسیدهای آمینه با رنگ پس زمینه مربوطه مشخص می شوند. باقی مانده های اسید آمینه سیستئین (با نام اختصاری CIS) موجود در زنجیره، پل های دی سولفیدی -S-S- را تشکیل می دهند که دو مولکول پلیمری را به هم متصل می کنند یا در یک زنجیره بلوک هایی را تشکیل می دهند.

مولکول های آمینو اسید سیستئین (جدول 1) حاوی گروه های سولفیدرید فعال -SH هستند که با یکدیگر تعامل دارند و پل های دی سولفیدی -S-S- را تشکیل می دهند. نقش سیستئین در دنیای پروتئین ها ویژه است، با مشارکت آن، پیوندهای متقاطع بین مولکول های پروتئین پلیمری ایجاد می شود.

ترکیب اسیدهای آمینه در یک زنجیره پلیمری در یک موجود زنده تحت کنترل اسیدهای نوکلئیک رخ می دهد، آنها هستند که نظم مونتاژ دقیقی را ارائه می دهند و طول ثابت مولکول پلیمر را تنظیم می کنند. سانتی متر. اسیدهای نوکلئیک).

ساختار پروتئین ها

ترکیب مولکول پروتئین که به شکل بقایای اسید آمینه متناوب ارائه شده است (شکل 2)، ساختار اولیه پروتئین نامیده می شود. پیوندهای هیدروژنی بین گروه های ایمینو HN موجود در زنجیره پلیمری و گروه های کربونیل CO ایجاد می شود. سانتی متر. پیوند هیدروژنی) در نتیجه، مولکول پروتئین شکل فضایی خاصی به دست می‌آورد که به آن ساختار ثانویه می‌گویند. رایج ترین آنها دو نوع ساختار ثانویه در پروتئین ها هستند.

اولین گزینه، به نام α-helix، با استفاده از پیوندهای هیدروژنی در یک مولکول پلیمری اجرا می شود. پارامترهای هندسیمولکول های تعیین شده توسط طول پیوند و زوایای پیوند به گونه ای است که تشکیل پیوندهای هیدروژنی برای گروه های H-N و C=O امکان پذیر است که بین آنها دو قطعه پپتیدی H-N-C=O وجود دارد (شکل 3).

ترکیب زنجیره پلی پپتیدی نشان داده شده در شکل. 3 به صورت اختصاری به صورت زیر نوشته می شود:

ح 2 ن-الا و الا-لی-الا-الا-الا-الا-وال-الا-الا-الا-کوه.

در نتیجه عمل انقباض پیوندهای هیدروژنی، مولکول شکل یک مارپیچ را به خود می گیرد - به اصطلاح α-مارپیچ، به عنوان یک نوار مارپیچ منحنی که از اتم هایی که زنجیره پلیمری را تشکیل می دهند عبور می کند (شکل 4) به تصویر کشیده می شود.

برنج. 4 مدل سه بعدی یک مولکول پروتئینبه شکل مارپیچ α. پیوندهای هیدروژنی به صورت خطوط نقطه چین نشان داده می شوند. شکل استوانه ای مارپیچ در یک زاویه چرخش مشخص قابل مشاهده است (اتم های هیدروژن در شکل نشان داده نشده اند). رنگ تک تک اتم‌ها مطابق با قوانین بین‌المللی است که سیاه را برای اتم‌های کربن، آبی را برای نیتروژن، قرمز را برای اکسیژن و قرمز را برای گوگرد توصیه می‌کند. رنگ زرد(برای اتم های هیدروژن که در شکل نشان داده نشده اند، رنگ سفید توصیه می شود؛ در این مورد، کل ساختار در پس زمینه تیره به تصویر کشیده می شود).

نوع دیگری از ساختار ثانویه که ساختار β نامیده می شود نیز با مشارکت پیوندهای هیدروژنی تشکیل می شود، تفاوت این است که گروه های H-N و C=O از دو یا چند زنجیره پلیمری که به صورت موازی قرار دارند برهم کنش می کنند. از آنجایی که زنجیره پلی پپتیدی یک جهت دارد (شکل 1)، زمانی که جهت زنجیره ها یکسان باشد (ساختار β موازی، شکل 5)، یا مخالف باشند (ساختار β ضد موازی، شکل 6) انواع مختلفی ممکن است. .

زنجیره های پلیمری از ترکیبات مختلف می توانند در تشکیل ساختار β شرکت کنند، در حالی که گروه های آلی که زنجیره پلیمری را قاب می کنند (Ph، CH 2 OH، و غیره) در بیشتر موارد نقش ثانویه، آرایش متقابل H-N و C را ایفا می کنند. = گروه های O تعیین کننده است. از آنجایی که گروه های H-N و C=O در جهات مختلف نسبت به زنجیره پلیمری هدایت می شوند (در شکل بالا و پایین)، امکان تعامل همزمان سه یا چند زنجیره وجود دارد.

ترکیب اولین زنجیره پلی پپتیدی در شکل. 5:

H 2 N-LEI-ALA-FEN-GLI-ALA-ALA-COOH

ترکیب زنجیره دوم و سوم:

H 2 N-GLY-ALA-SER-GLY-TRE-ALA-COOH

ترکیب زنجیره های پلی پپتیدی نشان داده شده در شکل. 6، مانند شکل. 5، تفاوت این است که زنجیره دوم جهت مخالف (در مقایسه با شکل 5) دارد.

ممکن است یک ساختار β در داخل یک مولکول تشکیل شود، زمانی که قطعه زنجیره ای در یک بخش مشخص می شود که 180 درجه می چرخد، در این حالت، دو شاخه از یک مولکول دارای جهت مخالف هستند، در نتیجه یک ضد موازی است. ساختار β تشکیل می شود (شکل 7).

ساختار نشان داده شده در شکل 7 در یک تصویر مسطح، نشان داده شده در شکل. 8 در قالب یک مدل سه بعدی. بخش‌های ساختار β معمولاً به روشی ساده با یک نوار مواج مسطح که از میان اتم‌هایی که زنجیره پلیمری را تشکیل می‌دهند عبور می‌کند، نشان داده می‌شوند.

در ساختار بسیاری از پروتئین ها، بخش هایی از ساختارهای β-مارپیچ α و روبان مانند، و همچنین زنجیره های پلی پپتیدی منفرد، متناوب هستند. آرایش متقابل و تناوب آنها در زنجیره پلیمری ساختار سوم پروتئین نامیده می شود.

روش هایی برای به تصویر کشیدن ساختار پروتئین ها در زیر با استفاده از کرامبین پروتئین گیاهی به عنوان مثال نشان داده شده است. فرمول های ساختاری پروتئین ها، که اغلب حاوی صدها قطعه اسید آمینه هستند، پیچیده، دست و پا گیر و درک آن دشوار است، بنابراین، گاهی اوقات از فرمول های ساختاری ساده استفاده می شود - بدون نمادهای عناصر شیمیایی (شکل 9، گزینه A)، اما در در همان زمان آنها رنگ سکته مغزی ظرفیت را مطابق با قوانین بین المللی حفظ می کنند (شکل 4). در این مورد، فرمول نه در یک تصویر مسطح، بلکه در یک تصویر فضایی ارائه می شود که با ساختار واقعی مولکول مطابقت دارد. این روش، برای مثال، تمایز بین پل های دی سولفیدی (مشابه پل های انسولین، شکل 2)، گروه های فنیل در قاب کناری زنجیره و غیره را امکان پذیر می کند. تصویر مولکول ها در قالب مدل های سه بعدی. (توپ هایی که با میله به هم متصل می شوند) تا حدودی واضح تر است (شکل 9، گزینه B). با این حال، هر دو روش اجازه نشان دادن ساختار سوم را نمی دهند، بنابراین بیوفیزیکدان آمریکایی جین ریچاردسون پیشنهاد کرد که ساختارهای α را به صورت نوارهای مارپیچی تابیده (نگاه کنید به شکل 4)، ساختارهای β به عنوان نوارهای موجدار مسطح (شکل 8) و اتصال را نشان دهد. آنها زنجیرهای منفرد - به شکل دسته های نازک، هر نوع ساختار رنگ خاص خود را دارد. این روش برای به تصویر کشیدن ساختار سوم یک پروتئین در حال حاضر به طور گسترده استفاده می شود (شکل 9، نوع B). گاهی اوقات، برای محتوای اطلاعات بیشتر، یک ساختار سوم و یک فرمول ساختاری ساده شده با هم نشان داده می شود (شکل 9، نوع D). همچنین اصلاحاتی در روش پیشنهاد شده توسط ریچاردسون وجود دارد: مارپیچ های α به صورت استوانه ای به تصویر کشیده می شوند و ساختارهای β به شکل فلش های مسطح هستند که جهت زنجیره را نشان می دهند (شکل 9، گزینه E). روشی که در آن کل مولکول به صورت یک بسته به تصویر کشیده می شود، کمتر رایج است، که در آن ساختارهای نابرابر با رنگ های مختلف متمایز می شوند و پل های دی سولفید به صورت پل های زرد نشان داده می شوند (شکل 9، نوع E).

گزینه B راحت ترین برای درک است، زمانی که هنگام به تصویر کشیدن ساختار سوم، ویژگی های ساختاری پروتئین (قطعات اسید آمینه، ترتیب تناوب آنها، پیوندهای هیدروژنی) نشان داده نمی شود، در حالی که فرض بر این است که همه پروتئین ها حاوی "جزئیات" هستند. از مجموعه استاندارد بیست اسید آمینه گرفته شده است (جدول 1). وظیفه اصلی در به تصویر کشیدن یک ساختار ثالث، نشان دادن آرایش فضایی و تناوب ساختارهای فرعی است.

برنج. نه نسخه های مختلف تصویر از ساختار پروتئین کرومبین.
A یک فرمول ساختاری در یک تصویر فضایی است.
ب- سازه ای به صورت مدل سه بعدی.
B ساختار سوم مولکول است.
G - ترکیبی از گزینه های A و B.
E - تصویر ساده شده از ساختار سوم.
E - ساختار سوم با پل های دی سولفیدی.

راحت ترین برای درک یک ساختار سه بعدی سه بعدی (گزینه B) است که از جزئیات فرمول ساختاری رها شده است.

یک مولکول پروتئینی که دارای ساختار سوم است، به عنوان یک قاعده، پیکربندی خاصی به خود می گیرد که توسط فعل و انفعالات قطبی (الکترواستاتیک) و پیوندهای هیدروژنی تشکیل می شود. در نتیجه، مولکول به شکل یک سیم پیچ فشرده - پروتئین های کروی (گلبول ها، لات. توپ)، یا پروتئین های رشته ای - فیبریلار (فیبر، لات. فیبر).

نمونه ای از ساختار کروی پروتئین آلبومین است، پروتئین تخم مرغ متعلق به کلاس آلبومین ها است. زنجیره پلیمری آلبومین عمدتاً از آلانین، اسید آسپارتیک، گلیسین و سیستئین تشکیل شده است که به ترتیب خاصی متناوب می شوند. ساختار سوم شامل مارپیچ های α است که با زنجیره های منفرد متصل شده اند (شکل 10).

برنج. ده ساختار کروی آلبومین

نمونه ای از ساختار فیبریل پروتئین فیبروئین است. آنها حاوی مقدار زیادی گلیسین، آلانین و باقی مانده های سرین هستند (هر دومین باقی مانده اسید آمینه گلیسین است). بقایای سیستئین حاوی گروه های سولفیدرید وجود ندارد. فیبروئین، جزء اصلی ابریشم طبیعی و تار عنکبوت، حاوی ساختارهای بتا است که با زنجیرهای منفرد متصل شده اند (شکل 11).

برنج. یازده فیبروئین پروتئین فیبریلاری

امکان تشکیل یک ساختار سوم از یک نوع خاص در ساختار اولیه پروتئین ذاتی است، یعنی. از قبل با ترتیب تناوب بقایای اسید آمینه تعیین می شود. از مجموعه خاصی از چنین باقیمانده ها، آلفا-مارپیچ ها عمدتاً بوجود می آیند (مجموعه های بسیار زیادی وجود دارد)، مجموعه دیگری منجر به ظهور ساختارهای β می شود، زنجیره های منفرد با ترکیب آنها مشخص می شوند.

برخی از مولکول های پروتئینی، در حالی که ساختار سومی را حفظ می کنند، می توانند به توده های فوق مولکولی بزرگ ترکیب شوند، در حالی که آنها توسط فعل و انفعالات قطبی و همچنین پیوندهای هیدروژنی با هم نگه داشته می شوند. چنین تشکیلاتی را ساختار چهارتایی پروتئین می نامند. به عنوان مثال، پروتئین فریتین که عمدتاً از لوسین، اسید گلوتامیک، اسید آسپارتیک و هیستیدین تشکیل شده است (فریسین حاوی تمام 20 باقیمانده اسید آمینه در مقادیر مختلف است) ساختار سومی از چهار مارپیچ α را تشکیل می دهد. هنگامی که مولکول ها در یک مجموعه واحد ترکیب می شوند (شکل 12)، یک ساختار چهارتایی تشکیل می شود که می تواند تا 24 مولکول فریتین را شامل شود.

شکل 12 تشکیل ساختار چهارتایی پروتئین کروی فریتین

نمونه دیگری از تشکیلات فوق مولکولی ساختار کلاژن است. این یک پروتئین فیبریلار است که زنجیره‌های آن عمدتاً از گلیسین و متناوب با پرولین و لیزین ساخته شده‌اند. ساختار شامل زنجیره های منفرد، مارپیچ های سه گانه α، متناوب با ساختارهای بتا مانند روبان است که در بسته های موازی روی هم چیده شده اند (شکل 13).

شکل 13 ساختار فوق مولکولی پروتئین فیبریلی کلاژن

خواص شیمیایی پروتئین ها

تحت تأثیر حلال های آلی، مواد زائد برخی از باکتری ها (تخمیر اسید لاکتیک) و یا با افزایش دما، ساختارهای ثانویه و ثالثی بدون آسیب به ساختار اولیه از بین می روند، در نتیجه پروتئین حلالیت خود را از دست می دهد و فعالیت بیولوژیکی را از دست می دهد. این فرآیند دناتوره شدن نامیده می شود، یعنی از دست دادن خواص طبیعی، به عنوان مثال، دلمه شدن شیر ترش، پروتئین منعقد شده یک تخم مرغ آب پز. در دماهای بالا، پروتئین های موجودات زنده (به ویژه میکروارگانیسم ها) به سرعت تغییر شکل می دهند. چنین پروتئین هایی قادر به شرکت در فرآیندهای بیولوژیکی نیستند، در نتیجه، میکروارگانیسم ها می میرند، بنابراین شیر آب پز (یا پاستوریزه) را می توان مدت بیشتری ذخیره کرد.

پیوندهای پپتیدی H-N-C=O که زنجیره پلیمری مولکول پروتئین را تشکیل می‌دهند، در حضور اسیدها یا قلیایی‌ها هیدرولیز می‌شوند و زنجیره پلیمری پاره می‌شود که در نهایت می‌تواند منجر به اسیدهای آمینه اصلی شود. پیوندهای پپتیدی موجود در مارپیچ های α یا ساختارهای β در برابر هیدرولیز و حملات شیمیایی مختلف (در مقایسه با پیوندهای مشابه در زنجیره های منفرد) مقاومت بیشتری دارند. تجزیه ظریف تر مولکول پروتئین به اسیدهای آمینه تشکیل دهنده آن در یک محیط بی آب با استفاده از هیدرازین H 2 N-NH 2 انجام می شود، در حالی که تمام قطعات اسید آمینه، به جز آخرین مورد، به اصطلاح هیدرازیدهای اسید کربوکسیلیک را تشکیل می دهند. قطعه C (O)-HN-NH2 (شکل 14).

برنج. چهارده. برش پلی پپتیدی

چنین تحلیلی می تواند اطلاعاتی در مورد ترکیب اسید آمینه یک پروتئین ارائه دهد، اما دانستن توالی آنها در یک مولکول پروتئین مهمتر است. یکی از روش هایی که به طور گسترده برای این منظور مورد استفاده قرار می گیرد، عمل فنیل ایزوتیوسیانات (FITC) بر روی زنجیره پلی پپتیدی است که در یک محیط قلیایی به پلی پپتید (از انتهای حاوی گروه آمینه) می چسبد و زمانی که واکنش محیط تغییر می کند. به حالت اسیدی، از زنجیره جدا می شود و قطعه ای از یک اسید آمینه را با خود می برد (شکل 15).

برنج. پانزده شکاف پلی پپتیدی متوالی

بسیاری از روش‌های ویژه برای چنین تحلیلی توسعه داده شده‌اند، از جمله روش‌هایی که شروع به «تجزیه» یک مولکول پروتئین به اجزای تشکیل‌دهنده آن، از انتهای کربوکسیل می‌کنند.

پل‌های دی سولفید متقاطع S-S (که در اثر متقابل باقی‌مانده‌های سیستئین، شکل 2 و 9 ایجاد می‌شوند) بریده می‌شوند و با اثر عوامل کاهنده مختلف، آنها را به گروه‌های HS تبدیل می‌کنند. عمل عوامل اکسید کننده (اکسیژن یا پراکسید هیدروژن) دوباره منجر به تشکیل پل های دی سولفیدی می شود (شکل 16).

برنج. شانزده شکستن پل های دی سولفیدی

برای ایجاد پیوندهای متقابل اضافی در پروتئین ها، از واکنش پذیری گروه های آمینه و کربوکسیل استفاده می شود. برای فعل و انفعالات مختلف، گروه های آمینه ای که در قاب کناری زنجیره قرار دارند در دسترس تر هستند - قطعاتی از لیزین، آسپاراژین، لیزین، پرولین (جدول 1). هنگامی که چنین گروه های آمینه ای با فرمالدئید برهم کنش می کنند، فرآیند تراکم اتفاق می افتد و پل های متقاطع -NH-CH2-NH- ظاهر می شود (شکل 17).

برنج. 17 ایجاد پل های عرضی اضافی بین مولکول های پروتئین.

گروه‌های کربوکسیل انتهایی پروتئین می‌توانند با ترکیبات پیچیده برخی از فلزات چند ظرفیتی واکنش دهند (ترکیبات کروم اغلب استفاده می‌شوند)، و پیوندهای متقابل نیز رخ می‌دهد. هر دو فرآیند در دباغی چرم استفاده می شود.

نقش پروتئین ها در بدن

نقش پروتئین ها در بدن متنوع است.

آنزیم ها(تخمیر لات. - تخمیر)، نام دیگر آنها آنزیم (en زوم یونانی. - در مخمر) - اینها پروتئین هایی با فعالیت کاتالیزوری هستند، آنها می توانند سرعت فرآیندهای بیوشیمیایی را هزاران بار افزایش دهند. تحت تأثیر آنزیم ها، اجزای تشکیل دهنده غذا: پروتئین ها، چربی ها و کربوهیدرات ها به ترکیبات ساده تری تجزیه می شوند و سپس درشت مولکول های جدیدی که برای نوع خاصی از بدن ضروری هستند، از آنها ساخته می شوند. آنزیم ها همچنین در بسیاری از فرآیندهای بیوشیمیایی سنتز شرکت می کنند، به عنوان مثال، در سنتز پروتئین ها (برخی پروتئین ها به سنتز برخی دیگر کمک می کنند). سانتی متر. آنزیم ها

آنزیم ها نه تنها کاتالیزورهای بسیار کارآمدی هستند، بلکه انتخابی نیز هستند (واکنش را دقیقاً در جهت معین هدایت می کنند). در حضور آنها، واکنش با عملکرد تقریبا 100٪ بدون تشکیل محصولات جانبی ادامه می یابد و در عین حال، شرایط جریان ملایم است: فشار اتمسفر طبیعی و دمای یک موجود زنده. برای مقایسه، سنتز آمونیاک از هیدروژن و نیتروژن در حضور یک کاتالیزور، آهن فعال، در دمای 400-500 درجه سانتیگراد و فشار 30 مگاپاسکال انجام می شود، بازده آمونیاک 15-25٪ در هر چرخه است. آنزیم ها کاتالیزورهای بی نظیری در نظر گرفته می شوند.

مطالعه فشرده آنزیم ها در اواسط قرن نوزدهم آغاز شد؛ بیش از 2000 آنزیم مختلف در حال حاضر مورد مطالعه قرار گرفته اند؛ این متنوع ترین کلاس پروتئین ها است.

نام آنزیم ها به شرح زیر است: نام معرفی که آنزیم با آن برهمکنش می کند، یا نام واکنش کاتالیز شده، با پایان -aza اضافه می شود، به عنوان مثال، آرژیناز آرژنین را تجزیه می کند (جدول 1)، دکربوکسیلاز دکربوکسیلاسیون را کاتالیز می کند. یعنی حذف CO 2 از گروه کربوکسیل:

– COOH → – CH + CO 2

اغلب، برای نشان دادن دقیق‌تر نقش آنزیم، هم جسم و هم نوع واکنش در نام آن مشخص می‌شود، به عنوان مثال، الکل دهیدروژناز آنزیمی است که الکل‌ها را هیدروژنه می‌کند.

برای برخی از آنزیم هایی که مدت ها پیش کشف شده بودند، نام تاریخی (بدون پایان -aza) حفظ شده است، به عنوان مثال، پپسین (پپسیس، یونانی. هضم) و تریپسین (تریپسیس یونانی. مایع سازی)، این آنزیم ها پروتئین ها را تجزیه می کنند.

برای سیستم سازی، آنزیم ها در کلاس های بزرگ ترکیب می شوند، طبقه بندی بر اساس نوع واکنش است، کلاس ها بر اساس اصل کلی - نام واکنش و پایان - aza نامگذاری می شوند. برخی از این کلاس ها در زیر ذکر شده است.

اکسیدرودوکتازآنزیم هایی هستند که واکنش های ردوکس را کاتالیز می کنند. دهیدروژنازهای موجود در این کلاس انتقال پروتون را انجام می دهند، به عنوان مثال، الکل دهیدروژناز (ADH) الکل ها را به آلدئید اکسید می کند، اکسیداسیون بعدی آلدئیدها به اسیدهای کربوکسیلیک توسط آلدهید دهیدروژنازها (ALDH) کاتالیز می شود. هر دو فرآیند در طول پردازش اتانول به اسید استیک در بدن رخ می دهد (شکل 18).

برنج. هجده اکسیداسیون دو مرحله ای اتانولبه اسید استیک

این اتانول نیست که اثر مخدر دارد، اما محصول میانی استالدئید، هرچه فعالیت آنزیم ALDH کمتر باشد، مرحله دوم کندتر می گذرد - اکسیداسیون استالدئید به اسید استیک، و اثر مسموم کننده طولانی تر و قوی تر از بلع است. از اتانول تجزیه و تحلیل نشان داد که بیش از 80٪ از نمایندگان نژاد زرد دارای فعالیت نسبتاً کم ALDH هستند و بنابراین به طور قابل توجهی تحمل الکل شدیدتری دارند. دلیل این کاهش فعالیت ذاتی ALDH این است که بخشی از باقی مانده های اسید گلوتامیک در مولکول "تضعیف" ALDH با قطعات لیزین جایگزین می شود (جدول 1).

نقل و انتقالات- آنزیم هایی که انتقال گروه های عاملی را کاتالیز می کنند، به عنوان مثال، ترانسیمیناز، انتقال یک گروه آمینه را کاتالیز می کند.

هیدرولازهاآنزیم هایی هستند که هیدرولیز را کاتالیز می کنند. تریپسین و پپسین که قبلا ذکر شد پیوندهای پپتیدی را هیدرولیز می کنند و لیپازها پیوند استری را در چربی ها می شکافند:

–RC(O)OR 1 + H 2 O → –RC(O)OH + HOR 1

Liase- آنزیم هایی که واکنش هایی را کاتالیز می کنند که به روش غیر هیدرولیتیکی انجام می شود، در نتیجه چنین واکنش هایی، پیوندهای C-C، C-O، C-N شکسته شده و پیوندهای جدیدی تشکیل می شود. آنزیم دکربوکسیلاز متعلق به این کلاس است

ایزومرازها- آنزیم هایی که ایزومریزاسیون را کاتالیز می کنند، به عنوان مثال، تبدیل اسید مالئیک به اسید فوماریک (شکل 19)، این نمونه ای از ایزومریزاسیون سیس ترانس است (به ISOMERIA مراجعه کنید).

برنج. نوزده. ایزومریزاسیون اسید مالیکدر حضور آنزیم به اسید فوماریک تبدیل می شود.

در کار آنزیم ها، یک اصل کلی رعایت می شود که بر اساس آن همیشه یک مطابقت ساختاری بین آنزیم و معرف واکنش تسریع شده وجود دارد. با توجه به بیان مجازی یکی از بنیانگذاران دکترین آنزیم ها، E. Fisher، معرف مانند کلید یک قفل به آنزیم نزدیک می شود. در این راستا، هر آنزیم یک واکنش شیمیایی خاص یا گروهی از واکنش‌های مشابه را کاتالیز می‌کند. گاهی اوقات یک آنزیم می تواند روی یک ترکیب منفرد مانند اوره آز (اورون) عمل کند یونانی. - ادرار) فقط هیدرولیز اوره را کاتالیز می کند:

(H 2 N) 2 C \u003d O + H 2 O \u003d CO 2 + 2NH 3

ظریف ترین انتخاب توسط آنزیم هایی نشان داده می شود که بین آنتی پادهای فعال نوری - ایزومرهای چپ و راست - تمایز قائل می شوند. ال-آرژیناز فقط بر روی آرژینین چپگرد اثر می کند و بر ایزومر راست چرخشی تأثیر نمی گذارد. L-لاکتات دهیدروژناز تنها بر روی استرهای چرخشی اسید لاکتیک، به اصطلاح لاکتات ها (لاکتیس) اثر می کند. لات. شیر)، در حالی که D-لاکتات دهیدروژناز فقط D-لاکتات ها را تجزیه می کند.

بیشتر آنزیم ها نه روی یک، بلکه روی گروهی از ترکیبات مرتبط عمل می کنند، برای مثال، تریپسین ترجیح می دهد پیوندهای پپتیدی تشکیل شده توسط لیزین و آرژنین را بشکند (جدول 1).

خواص کاتالیزوری برخی از آنزیم ها، مانند هیدرولازها، صرفاً توسط ساختار خود مولکول پروتئین تعیین می شود، دسته دیگری از آنزیم ها - اکسیدوردوکتازها (به عنوان مثال، الکل دهیدروژناز) تنها در حضور مولکول های غیر پروتئینی مرتبط با آن می توانند فعال باشند. آنها - ویتامین هایی که منیزیم، کلسیم، روی، منگنز و قطعات اسیدهای نوکلئیک را فعال می کنند (شکل 20).

برنج. 20 مولکول دهیدروژناز الکل

پروتئین های حمل و نقل، مولکول ها یا یون های مختلف را از طریق غشای سلولی (هم در داخل و هم در خارج از سلول)، و همچنین از یک اندام به اندام دیگر منتقل می کنند.

به عنوان مثال، هموگلوبین با عبور خون از ریه ها، اکسیژن را متصل می کند و آن را به بافت های مختلف بدن می رساند، جایی که اکسیژن آزاد می شود و سپس برای اکسید کردن اجزای غذا استفاده می شود، این فرآیند به عنوان منبع انرژی عمل می کند (گاهی اوقات اصطلاح "سوزاندن" غذا می شود. در بدن استفاده می شود).

علاوه بر بخش پروتئین، هموگلوبین حاوی ترکیب پیچیده ای از آهن با یک مولکول پورفیرین حلقوی (پورفیروس) است. یونانی. - بنفش) که رنگ قرمز خون را تعیین می کند. این مجموعه (شکل 21، سمت چپ) است که نقش یک حامل اکسیژن را بازی می کند. در هموگلوبین، کمپلکس پورفیرین آهن در داخل مولکول پروتئین قرار دارد و توسط فعل و انفعالات قطبی، و همچنین توسط یک پیوند هماهنگ با نیتروژن موجود در هیستیدین (جدول 1)، که بخشی از پروتئین است، حفظ می شود. مولکول O2، که توسط هموگلوبین حمل می شود، از طریق یک پیوند هماهنگی به اتم آهن از سمت مخالف آن که هیستیدین به آن متصل است، متصل می شود (شکل 21، سمت راست).

برنج. 21 ساختار مجتمع آهن

ساختار مجموعه در سمت راست به شکل یک مدل سه بعدی نشان داده شده است. این کمپلکس در مولکول پروتئین توسط یک پیوند هماهنگی (خط آبی چین دار) بین اتم آهن و اتم N در هیستیدین که بخشی از پروتئین است، نگه داشته می شود. مولکول O 2 که توسط هموگلوبین حمل می شود (خط نقطه چین قرمز) با اتم آهن از کشور مقابل مجموعه مسطح هماهنگ می شود.

هموگلوبین یکی از پروتئین هایی است که بیشتر مورد مطالعه قرار گرفته است، از مارپیچ های a تشکیل شده است که با زنجیره های منفرد متصل شده اند و شامل چهار کمپلکس آهن است. بنابراین، هموگلوبین مانند یک بسته حجیم برای انتقال چهار مولکول اکسیژن به طور همزمان است. شکل هموگلوبین مربوط به پروتئین های کروی است (شکل 22).

برنج. 22 شکل کروی هموگلوبین

"مزیت" اصلی هموگلوبین این است که افزودن اکسیژن و تجزیه بعدی آن در حین انتقال به بافت ها و اندام های مختلف به سرعت انجام می شود. مونوکسید کربن، CO (مونوکسید کربن)، حتی سریعتر به آهن در هموگلوبین متصل می شود، اما برخلاف O 2، مجموعه ای را تشکیل می دهد که تجزیه آن دشوار است. در نتیجه، چنین هموگلوبین قادر به اتصال O 2 نیست، که منجر به مرگ بدن در اثر خفگی می شود (در صورت استنشاق مقادیر زیادی مونوکسید کربن).

دومین عملکرد هموگلوبین انتقال CO 2 بازدمی است، اما نه اتم آهن، بلکه H 2 از گروه N پروتئین در فرآیند اتصال موقت دی اکسید کربن نقش دارد.

"عملکرد" ​​پروتئین ها به ساختار آنها بستگی دارد، به عنوان مثال، جایگزینی تنها باقی مانده اسید آمینه گلوتامیک اسید در زنجیره پلی پپتیدی هموگلوبین با باقی مانده والین (یک ناهنجاری مادرزادی که بندرت مشاهده می شود) منجر به بیماری به نام کم خونی داسی شکل می شود.

همچنین پروتئین های انتقال دهنده ای وجود دارند که می توانند چربی ها، گلوکز، اسیدهای آمینه را متصل کرده و آنها را هم در داخل و هم در خارج از سلول ها حمل کنند.

پروتئین های حمل و نقل یک نوع خاص خود مواد را حمل نمی کنند، بلکه به عنوان یک "تنظیم کننده حمل و نقل" عمل می کنند و مواد خاصی را از طریق غشاء (دیواره بیرونی سلول) عبور می دهند. چنین پروتئین هایی اغلب پروتئین های غشایی نامیده می شوند. آنها شکل یک استوانه توخالی دارند و با قرار گرفتن در دیواره غشاء، حرکت برخی از مولکول ها یا یون های قطبی را به داخل سلول تضمین می کنند. نمونه ای از پروتئین غشایی پورین است (شکل 23).

برنج. 23 پروتئین پورین

مواد غذایی و پروتئین های ذخیره سازی، همانطور که از نام آن پیداست، به عنوان منابع تغذیه داخلی، اغلب برای جنین های گیاهان و حیوانات، و همچنین در مراحل اولیه رشد موجودات جوان عمل می کنند. پروتئین های غذایی شامل آلبومین (شکل 10) - جزء اصلی سفیده تخم مرغ، و همچنین کازئین - پروتئین اصلی شیر است. تحت تأثیر آنزیم پپسین، کازئین در معده منجمد می شود که حفظ آن در دستگاه گوارش و جذب کارآمد را تضمین می کند. کازئین حاوی قطعاتی از تمام اسیدهای آمینه مورد نیاز بدن است.

در فریتین (شکل 12) که در بافت حیوانات موجود است، یون های آهن ذخیره می شوند.

میوگلوبین همچنین یک پروتئین ذخیره‌سازی است که از نظر ترکیب و ساختار شبیه هموگلوبین است. میوگلوبین عمدتاً در ماهیچه ها متمرکز است، نقش اصلی آن ذخیره اکسیژن است که هموگلوبین به آن می دهد. به سرعت با اکسیژن اشباع می شود (بسیار سریعتر از هموگلوبین)، و سپس به تدریج آن را به بافت های مختلف منتقل می کند.

پروتئین های ساختاری یک عملکرد محافظتی (پوست) یا پشتیبانی انجام می دهند - آنها بدن را در کنار هم نگه می دارند و به آن قدرت می دهند (غضروف و تاندون). جزء اصلی آنها کلاژن پروتئین فیبریلار است (شکل 11)، رایج ترین پروتئین دنیای حیوانات، در بدن پستانداران، تقریبا 30٪ از کل جرم پروتئین ها را تشکیل می دهد. کلاژن استحکام کششی بالایی دارد (استحکام پوست مشخص است) اما به دلیل محتوای کم پیوندهای متقاطع در کلاژن پوست، پوست حیوانات برای خام کردن چندان مناسب نیست. محصولات مختلف. برای کاهش تورم پوست در آب، انقباض در هنگام خشک شدن و همچنین برای افزایش استحکام در حالت آبیاری و افزایش خاصیت ارتجاعی در کلاژن، پیوندهای متقاطع اضافی ایجاد می شود (شکل 15a)، به اصطلاح. فرآیند برنزه شدن پوست

در موجودات زنده، مولکول های کلاژنی که در فرآیند رشد و تکامل ارگانیسم به وجود آمده اند، به روز نمی شوند و با مولکول های تازه سنتز شده جایگزین نمی شوند. با افزایش سن، تعداد پیوندهای متقابل کلاژن افزایش می یابد که منجر به کاهش خاصیت ارتجاعی آن می شود و از آنجایی که تجدید نمی شود، تغییرات مرتبط با افزایش سن ظاهر می شود - افزایش شکنندگی غضروف و تاندون ها، ظاهر شدن چین و چروک روی پوست

رباط های مفصلی حاوی الاستین هستند، پروتئینی ساختاری که به راحتی در دو بعد کشیده می شود. پروتئین رسیلین که در برخی از حشرات در نقاط اتصال لولای بالها قرار دارد، بیشترین خاصیت ارتجاعی را دارد.

تشکیلات شاخ - مو، ناخن، پر، که عمدتا از پروتئین کراتین تشکیل شده است (شکل 24). تفاوت اصلی آن در محتوای قابل توجه باقی مانده های سیستئین است که پل های دی سولفیدی را تشکیل می دهند که به موها و همچنین پارچه های پشمی خاصیت ارتجاعی بالایی (قابلیت بازیابی شکل اولیه خود پس از تغییر شکل) می بخشد.

برنج. 24. قطعه ای از کراتین پروتئین فیبریلار

برای تغییر غیر قابل برگشت در شکل یک جسم کراتینه، ابتدا باید پل های دی سولفیدی را با کمک یک عامل کاهنده تخریب کنید. فرم جدیدو سپس با کمک یک عامل اکسید کننده پل های دی سولفیدی را دوباره ایجاد کنید (شکل 16)، به عنوان مثال، پر کردن موها به این صورت انجام می شود.

با افزایش محتوای سیستئین در کراتین و بر این اساس، افزایش تعداد پل های دی سولفیدی، توانایی تغییر شکل از بین می رود، اما در همان زمان استحکام بالایی ظاهر می شود (شاخ های ونگل ها و پوسته های لاک پشت حاوی تا 18 درصد از قطعات سیستئین). پستانداران تا 30 نوع کراتین مختلف دارند.

فیبروین پروتئین فیبریلار مرتبط با کراتین که توسط کرم ابریشم در طول پیچش پیله و همچنین توسط عنکبوت ها در طول بافتن تار ترشح می شود، فقط حاوی ساختارهای β است که با زنجیره های منفرد متصل شده اند (شکل 11). بر خلاف کراتین، فیبروین پل های دی سولفیدی عرضی ندارد، استحکام کششی بسیار قوی دارد (استحکام در واحد سطح مقطع برخی از نمونه های وب بیشتر از کابل های فولادی است). به دلیل عدم وجود پیوندهای عرضی، فیبروین غیر قابل ارتجاع است (مشخص است که پارچه های پشمی تقریباً پاک نشدنی هستند و پارچه های ابریشمی به راحتی چروک می شوند).

پروتئین های تنظیم کننده

پروتئین‌های تنظیم‌کننده که معمولاً به آنها هورمون گفته می‌شود، در فرآیندهای فیزیولوژیکی مختلف نقش دارند. به عنوان مثال، هورمون انسولین (شکل 25) از دو زنجیره α تشکیل شده است که توسط پل های دی سولفید به هم متصل شده اند. انسولین فرآیندهای متابولیک مربوط به گلوکز را تنظیم می کند، عدم وجود آن منجر به دیابت می شود.

برنج. 25 انسولین پروتئینی

غده هیپوفیز مغز هورمونی را سنتز می کند که رشد بدن را تنظیم می کند. پروتئین های تنظیم کننده ای وجود دارند که بیوسنتز آنزیم های مختلف بدن را کنترل می کنند.

پروتئین های انقباضی و حرکتی به بدن توانایی انقباض، تغییر شکل و حرکت را می دهند، در درجه اول، ما در مورد ماهیچه ها صحبت می کنیم. 40 درصد از کل پروتئین های موجود در ماهیچه ها میوزین است (mys, myos, یونانی. - ماهیچه). مولکول آن شامل هر دو بخش فیبریلار و کروی است (شکل 26).

برنج. 26 مولکول میوسین

چنین مولکول هایی به صورت دانه های بزرگ حاوی 300-400 مولکول ترکیب می شوند.

هنگامی که غلظت یون های کلسیم در فضای اطراف رشته های عضلانی تغییر می کند، یک تغییر برگشت پذیر در ترکیب مولکول ها رخ می دهد - تغییر در شکل زنجیره به دلیل چرخش تکه های جداگانه در اطراف پیوندهای ظرفیت. این منجر به انقباض و شل شدن ماهیچه ها می شود، سیگنال تغییر غلظت یون های کلسیم از انتهای عصبی در رشته های عضلانی می آید. انقباض ماهیچه های مصنوعی می تواند ناشی از عمل تکانه های الکتریکی باشد که منجر به تغییر شدید غلظت یون های کلسیم می شود، این مبنایی برای تحریک عضله قلب برای بازگرداندن کار قلب است.

پروتئین های محافظ به شما امکان می دهد از بدن در برابر حمله باکتری ها، ویروس ها و نفوذ پروتئین های خارجی محافظت کنید (نام عمومی اجسام خارجی آنتی ژن است). نقش پروتئین های محافظ توسط ایمونوگلوبولین ها (نام دیگر آنها آنتی بادی است) انجام می شود، آنها آنتی ژن هایی را که به بدن نفوذ کرده اند را تشخیص می دهند و محکم به آنها متصل می شوند. در بدن پستانداران، از جمله انسان، پنج کلاس ایمونوگلوبولین وجود دارد: M، G، A، D و E، ساختار آنها همانطور که از نامش پیداست کروی است، علاوه بر این، همه آنها به روشی مشابه ساخته شده اند. سازمان مولکولی آنتی بادی ها در زیر با استفاده از ایمونوگلوبولین کلاس G به عنوان مثال نشان داده شده است (شکل 27). این مولکول شامل چهار زنجیره پلی پپتیدی است که توسط سه پل دی سولفید S-S به هم متصل شده اند (در شکل 27 آنها با پیوندهای ظرفیت ضخیم و نمادهای S بزرگ نشان داده شده اند)، علاوه بر این، هر زنجیره پلیمری حاوی پل های دی سولفیدی درون زنجیره ای است. دو زنجیره پلیمری بزرگ (که با رنگ آبی مشخص شده اند) حاوی 400-600 باقی مانده اسید آمینه هستند. دو زنجیره دیگر (که با رنگ سبز مشخص شده اند) تقریباً نصف طول دارند و تقریباً حاوی 220 باقی مانده اسید آمینه هستند. هر چهار زنجیر به گونه ای قرار گرفته اند که ترمینال های H 2 N-گروه ها در یک جهت هدایت می شوند.

برنج. 27 ترسیم شماتیک ساختار ایمونوگلوبولین

پس از تماس بدن با یک پروتئین خارجی (آنتی ژن)، سلول های سیستم ایمنی شروع به تولید ایمونوگلوبولین ها (آنتی بادی) می کنند که در سرم خون تجمع می یابند. در مرحله اول، کار اصلی توسط بخش های زنجیره ای حاوی ترمینال H 2 N انجام می شود (در شکل 27، بخش های مربوطه به رنگ آبی روشن و سبز روشن مشخص شده اند). اینها مکان های جذب آنتی ژن هستند. در فرآیند سنتز ایمونوگلوبولین، این مکان ها به گونه ای تشکیل می شوند که ساختار و پیکربندی آنها تا حد امکان با ساختار آنتی ژن نزدیک شده مطابقت دارد (مانند کلید یک قفل، مانند آنزیم ها، اما وظایف در این مورد عبارتند از: ناهمسان). بنابراین، برای هر آنتی ژن، یک آنتی بادی کاملاً فردی به عنوان یک پاسخ ایمنی ایجاد می شود. بنابراین "پلاستیک" برای تغییر ساختار بسته به عوامل خارجیعلاوه بر ایمونوگلوبولین ها، هیچ پروتئین شناخته شده ای نمی تواند. آنزیم ها مشکل انطباق ساختاری با معرف را به روشی متفاوت حل می کنند - با کمک مجموعه ای عظیم از آنزیم های مختلف برای همه موارد ممکن، و ایمونوگلوبولین ها هر بار "ابزار کار" را بازسازی می کنند. علاوه بر این، ناحیه لولا ایمونوگلوبولین (شکل 27) دو ناحیه جذب را با تحرک مستقل فراهم می کند، در نتیجه، مولکول ایمونوگلوبولین می تواند بلافاصله دو منطقه راحت را برای جذب در آنتی ژن به منظور تثبیت ایمن پیدا کند. این شبیه اعمال یک موجود سخت پوست است.

در مرحله بعد، زنجیره ای از واکنش های متوالی سیستم ایمنی بدن روشن می شود، ایمونوگلوبولین های کلاس های دیگر به هم متصل می شوند، در نتیجه پروتئین خارجی غیرفعال می شود و سپس آنتی ژن (میکروارگانیسم یا سم خارجی) از بین می رود و حذف می شود.

پس از تماس با آنتی ژن، حداکثر غلظت ایمونوگلوبولین (بسته به ماهیت آنتی ژن و ویژگی های فردی خود ارگانیسم) در عرض چند ساعت (گاهی چند روز) به دست می آید. بدن حافظه چنین تماسی را حفظ می کند و هنگامی که دوباره با همان آنتی ژن مورد حمله قرار می گیرد، ایمونوگلوبولین ها بسیار سریعتر و در مقادیر بیشتر در سرم خون انباشته می شوند - ایمنی اکتسابی ایجاد می شود.

طبقه بندی پروتئین ها تا حدی مشروط است، به عنوان مثال، پروتئین ترومبین که در بین پروتئین های محافظ ذکر شده است، اساساً آنزیمی است که هیدرولیز پیوندهای پپتیدی را کاتالیز می کند، یعنی به کلاس پروتئازها تعلق دارد.

پروتئین های محافظ اغلب به عنوان پروتئین های سم مار و پروتئین های سمی برخی از گیاهان شناخته می شوند، زیرا وظیفه آنها محافظت از بدن در برابر آسیب است.

پروتئین هایی وجود دارند که عملکرد آنها آنقدر منحصر به فرد است که طبقه بندی آنها را دشوار می کند. به عنوان مثال، پروتئین مونلین که در یک گیاه آفریقایی یافت می شود، طعم بسیار شیرینی دارد و به عنوان ماده ای غیرسمی که می تواند به جای شکر برای جلوگیری از چاقی استفاده شود، موضوع تحقیق قرار گرفته است. پلاسمای خون برخی از ماهی های قطب جنوب حاوی پروتئین هایی با خاصیت ضد یخ است که از یخ زدن خون این ماهی ها جلوگیری می کند.

سنتز مصنوعی پروتئین ها

تراکم اسیدهای آمینه که منجر به یک زنجیره پلی پپتیدی می شود، فرآیندی است که به خوبی مطالعه شده است. می توان به عنوان مثال، تراکم هر یک از اسیدهای آمینه یا مخلوطی از اسیدها را انجام داد و به ترتیب پلیمری حاوی واحدهای مشابه یا واحدهای مختلف به ترتیب تصادفی به دست آورد. چنین پلیمرهایی شباهت کمی به پلی پپتیدهای طبیعی دارند و فعالیت بیولوژیکی ندارند. وظیفه اصلی این است که آمینو اسیدها را به یک ترتیب کاملاً تعریف شده و از پیش برنامه ریزی شده به هم متصل کنیم تا توالی باقی مانده اسیدهای آمینه در پروتئین های طبیعی را بازتولید کنیم. دانشمند آمریکایی رابرت مریفیلد یک روش اصلی را پیشنهاد کرد که حل چنین مشکلی را ممکن کرد. ماهیت روش این است که اولین اسید آمینه به یک ژل پلیمری نامحلول متصل می شود که حاوی گروه های واکنشی است که می توانند با گروه های -COOH - اسید آمینه ترکیب شوند. پلی استایرن متقاطع با گروه های کلرومتیل وارد شده به آن به عنوان یک بستر پلیمری در نظر گرفته شد. به طوری که آمینو اسید گرفته شده برای واکنش با خودش واکنش ندهد و گروه H 2 N را به زیرلایه نپیوندد، گروه آمینه این اسید با یک جایگزین حجیم از قبل مسدود می شود [(C 4 H 9) 3] 3 OS (O) -گروه. پس از اینکه اسید آمینه به تکیه گاه پلیمری متصل شد، گروه مسدود کننده حذف می شود و اسید آمینه دیگری به مخلوط واکنش وارد می شود که در آن گروه H2N نیز قبلاً مسدود شده است. در چنین سیستمی فقط برهمکنش گروه H 2 N اسید آمینه اول و گروه COOH اسید دوم امکان پذیر است که در حضور کاتالیزورها (نمک های فسفونیوم) انجام می شود. سپس کل طرح با معرفی اسید آمینه سوم تکرار می شود (شکل 28).

برنج. 28. طرح سنتز زنجیره های پلی پپتیدی

در مرحله آخر، زنجیره های پلی پپتیدی حاصل از تکیه گاه پلی استایرن جدا می شوند. اکنون کل فرآیند خودکار است، سینت سایزرهای پپتید خودکار وجود دارد که طبق طرح توصیف شده عمل می کنند. این روش برای سنتز بسیاری از پپتیدهای مورد استفاده در پزشکی و کشاورزی. همچنین می توان آنالوگ های بهبود یافته پپتیدهای طبیعی را با عملکرد انتخابی و افزایش یافته به دست آورد. برخی از پروتئین های کوچک مانند هورمون انسولین و برخی آنزیم ها سنتز شده اند.

همچنین روش‌هایی برای سنتز پروتئین وجود دارد که فرآیندهای طبیعی را تکرار می‌کنند: آن‌ها قطعاتی از اسیدهای نوکلئیک را که برای تولید پروتئین‌های خاصی تنظیم شده‌اند، سنتز می‌کنند، سپس این قطعات در یک موجود زنده (مثلاً در یک باکتری) وارد می‌شوند و پس از آن بدن شروع به تولید می‌کند. پروتئین مورد نظر به این ترتیب، اکنون مقادیر قابل توجهی از پروتئین ها و پپتیدهای صعب العبور و همچنین آنالوگ های آنها به دست می آید.

پروتئین ها به عنوان منابع غذایی

پروتئین ها در یک موجود زنده دائماً به اسیدهای آمینه اصلی خود تجزیه می شوند (با مشارکت ضروری آنزیم ها) ، برخی از اسیدهای آمینه به سایرین منتقل می شوند ، سپس پروتئین ها دوباره سنتز می شوند (همچنین با مشارکت آنزیم ها) ، به عنوان مثال. بدن دائماً خود را تجدید می کند. برخی از پروتئین ها (کلاژن پوست، مو) تجدید نمی شوند، بدن به طور مداوم آنها را از دست می دهد و در عوض پروتئین های جدید را سنتز می کند. پروتئین ها به عنوان منابع غذایی دو وظیفه اصلی را انجام می دهند: مواد ساختمانی برای سنتز مولکول های پروتئین جدید را به بدن می رسانند و علاوه بر این، انرژی (منابع کالری) را برای بدن تامین می کنند.

پستانداران گوشتخوار (از جمله انسان) پروتئین های لازم را از غذاهای گیاهی و حیوانی دریافت می کنند. هیچ یک از پروتئین های به دست آمده از غذا به شکل بدون تغییر در بدن ادغام نمی شود. در دستگاه گوارش، تمام پروتئین های جذب شده به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند و پروتئین های لازم برای یک ارگانیسم خاص قبلاً از آنها ساخته شده است، در حالی که 12 باقیمانده را می توان از 8 اسید ضروری در بدن سنتز کرد (جدول 1) در صورتی که این گونه نباشد. به مقدار کافی همراه با غذا عرضه می شود، اما اسیدهای ضروری باید بدون نقص همراه با غذا تامین شوند. اتم های گوگرد موجود در سیستئین توسط بدن با اسید آمینه ضروری متیونین بدست می آید. بخشی از پروتئین ها تجزیه می شود و انرژی لازم برای حفظ حیات آزاد می شود و نیتروژن موجود در آنها با ادرار از بدن دفع می شود. معمولاً بدن انسان روزانه 25 تا 30 گرم پروتئین از دست می دهد، بنابراین غذاهای پروتئینی باید همیشه به مقدار مناسب وجود داشته باشند. حداقل نیاز روزانه به پروتئین برای مردان 37 گرم و برای زنان 29 گرم است، اما میزان مصرف توصیه شده تقریبا دو برابر بیشتر است. هنگام ارزیابی غذاها، مهم است که کیفیت پروتئین را در نظر بگیرید. در غیاب یا محتوای کم اسیدهای آمینه ضروری، پروتئین از ارزش کمی برخوردار است، بنابراین چنین پروتئین هایی باید در مقادیر بیشتری مصرف شوند. بنابراین، پروتئین های حبوبات حاوی متیونین کمی هستند و پروتئین های گندم و ذرت دارای لیزین کمی هستند (هر دو اسید آمینه ضروری هستند). پروتئین های حیوانی (به استثنای کلاژن ها) به عنوان غذاهای کامل طبقه بندی می شوند. مجموعه کاملی از تمام اسیدهای ضروری حاوی کازئین شیر، و همچنین پنیر و پنیر تهیه شده از آن است، بنابراین یک رژیم گیاهخواری، اگر خیلی سخت باشد، یعنی. "بدون لبنیات" نیاز به افزایش مصرف حبوبات، آجیل و قارچ دارد تا آمینو اسیدهای ضروری بدن را به مقدار مناسب تامین کند.

اسیدهای آمینه و پروتئین های مصنوعی نیز به عنوان محصولات غذایی استفاده می شوند و آنها را به خوراک اضافه می کنند که حاوی اسیدهای آمینه ضروری در مقادیر کم هستند. باکتری هایی وجود دارند که می توانند هیدروکربن های نفتی را پردازش و جذب کنند، در این مورد، برای سنتز کامل پروتئین ها، باید با ترکیبات حاوی نیتروژن (آمونیاک یا نیترات) تغذیه شوند. پروتئین به دست آمده از این طریق به عنوان خوراک دام و طیور استفاده می شود. مجموعه‌ای از آنزیم‌ها، کربوهیدرات‌ها، اغلب به خوراک دام اضافه می‌شوند که هیدرولیز اجزای غذای کربوهیدراتی را که به سختی تجزیه می‌شوند کاتالیز می‌کنند (دیواره‌های سلولی محصولات غلات)، در نتیجه غذاهای گیاهی به طور کامل جذب می‌شوند.

میخائیل لویتسکی

پروتئین ها (ماده 2)

(پروتئین ها)، دسته ای از ترکیبات پیچیده حاوی نیتروژن، مشخصه ترین و مهم ترین (همراه با اسیدهای نوکلئیک) اجزای ماده زنده. پروتئین ها عملکردهای بسیار و متنوعی را انجام می دهند. بیشتر پروتئین ها آنزیم هایی هستند که واکنش های شیمیایی را کاتالیز می کنند. بسیاری از هورمون هایی که فرآیندهای فیزیولوژیکی را تنظیم می کنند نیز پروتئین هستند. پروتئین های ساختاری مانند کلاژن و کراتین اجزای اصلی بافت استخوان، مو و ناخن هستند. پروتئین‌های انقباضی ماهیچه‌ها با استفاده از انرژی شیمیایی می‌توانند طول خود را تغییر دهند کارهای مکانیکی. پروتئین ها آنتی بادی هایی هستند که مواد سمی را متصل کرده و خنثی می کنند. برخی از پروتئین ها که می توانند به تأثیرات خارجی (نور، بو) پاسخ دهند به عنوان گیرنده در اندام های حسی عمل می کنند که تحریک را درک می کنند. بسیاری از پروتئین های واقع در داخل سلول و روی غشای سلولی عملکردهای تنظیمی را انجام می دهند.

در نیمه اول قرن نوزدهم بسیاری از شیمیدانان، و در میان آنها در درجه اول J. von Liebig، به تدریج به این نتیجه رسیدند که پروتئین ها دسته خاصی از ترکیبات نیتروژن هستند. نام "پروتئین" (از یونانی protos - اولین) در سال 1840 توسط شیمیدان هلندی G. Mulder پیشنهاد شد.

مشخصات فیزیکی

پروتئین ها در حالت جامد سفید هستند، اما در محلول بی رنگ هستند، مگر اینکه حامل برخی از گروه های کروموفور (رنگی) مانند هموگلوبین باشند. حلالیت پروتئین های مختلف در آب بسیار متفاوت است. همچنین با pH و غلظت نمک‌ها در محلول تغییر می‌کند، به طوری که می‌توان شرایطی را انتخاب کرد که تحت آن یک پروتئین به صورت انتخابی در حضور پروتئین‌های دیگر رسوب کند. این روش "نمک کردن" به طور گسترده ای برای جداسازی و خالص سازی پروتئین ها استفاده می شود. پروتئین خالص شده اغلب از محلول به صورت کریستال رسوب می کند.

در مقایسه با سایر ترکیبات، وزن مولکولی پروتئین ها بسیار بزرگ است - از چند هزار تا میلیون ها دالتون. بنابراین، در طول اولتراسانتریفیوژ، پروتئین ها رسوب می کنند، و علاوه بر این، با سرعت های مختلف. به دلیل وجود گروه های دارای بار مثبت و منفی در مولکول های پروتئینی، در یک میدان الکتریکی با سرعت های متفاوتی حرکت می کنند. این اساس الکتروفورز است، روشی که برای جداسازی پروتئین های فردی از مخلوط های پیچیده استفاده می شود. خالص سازی پروتئین ها نیز با کروماتوگرافی انجام می شود.

خواص شیمیایی

ساختار.

پروتئین ها پلیمر هستند، به عنوان مثال. مولکول‌هایی که مانند زنجیره‌هایی از واحدهای مونومر یا زیر واحدهای تکرار شونده ساخته می‌شوند که نقش آن‌ها توسط اسیدهای آمینه آلفا ایفا می‌شود. فرمول کلی اسیدهای آمینه

که در آن R یک اتم هیدروژن یا یک گروه آلی است.

یک مولکول پروتئین (زنجیره پلی پپتیدی) ممکن است فقط از تعداد نسبتا کمی اسید آمینه یا چندین هزار واحد مونومر تشکیل شده باشد. اتصال اسیدهای آمینه در زنجیره امکان پذیر است زیرا هر یک از آنها دارای دو گروه شیمیایی متفاوت است: یک گروه آمینه بازی NH2 و یک گروه کربوکسیل اسیدی COOH. هر دوی این گروه ها به اتم کربن متصل هستند. گروه کربوکسیل یک اسید آمینه می تواند یک پیوند آمیدی (پپتیدی) با گروه آمینه اسید آمینه دیگر ایجاد کند:

پس از اتصال دو آمینو اسید به این ترتیب، زنجیره را می توان با افزودن یک سوم به اسید آمینه دوم و غیره افزایش داد. همانطور که از معادله بالا مشاهده می شود، هنگامی که یک پیوند پپتیدی تشکیل می شود، یک مولکول آب آزاد می شود. در حضور اسیدها، قلیایی ها یا آنزیم های پروتئولیتیک، واکنش در جهت مخالف پیش می رود: زنجیره پلی پپتیدی با افزودن آب به اسیدهای آمینه تقسیم می شود. این واکنش هیدرولیز نامیده می شود. هیدرولیز خود به خود انجام می شود و برای ترکیب اسیدهای آمینه به یک زنجیره پلی پپتیدی انرژی لازم است.

یک گروه کربوکسیل و یک گروه آمید (یا یک گروه ایمیدی مشابه آن - در مورد اسید آمینه پرولین) در همه اسیدهای آمینه وجود دارد، در حالی که تفاوت بین اسیدهای آمینه توسط ماهیت آن گروه یا "سمت" تعیین می شود. زنجیره، که در بالا با حرف R نشان داده شده است. نقش زنجیره جانبی را می توان با یک اتم هیدروژن، مانند اسید آمینه گلیسین، و برخی گروه های حجیم مانند هیستیدین و تریپتوفان ایفا کرد. برخی از زنجیره های جانبی از نظر شیمیایی بی اثر هستند، در حالی که برخی دیگر بسیار واکنش پذیر هستند.

هزاران آمینو اسید مختلف را می توان سنتز کرد و آمینو اسیدهای مختلفی در طبیعت وجود دارد، اما تنها 20 نوع اسید آمینه برای سنتز پروتئین استفاده می شود: آلانین، آرژنین، آسپاراژین، اسید آسپارتیک، والین، هیستیدین، گلیسین، گلوتامین، گلوتامیک. اسید، ایزولوسین، لوسین، لیزین، متیونین، پرولین، سرین، تیروزین، ترئونین، تریپتوفان، فنیل آلانین و سیستئین (در پروتئین ها، سیستئین ممکن است به صورت دایمر - سیستین وجود داشته باشد). درست است که در برخی از پروتئین‌ها، علاوه بر بیست اسید آمینه که به طور منظم وجود دارند، اسیدهای آمینه دیگری نیز وجود دارد، اما آنها در نتیجه تغییر هر یک از بیست مورد ذکر شده پس از گنجاندن آن در پروتئین تشکیل می‌شوند.

فعالیت نوری

همه اسیدهای آمینه، به استثنای گلیسین، دارای چهار گروه مختلف هستند که به اتم کربن آلفا متصل هستند. از نظر هندسی، چهار گروه مختلف را می توان به دو صورت متصل کرد و بر این اساس، دو پیکربندی ممکن یا دو ایزومر وجود دارد که به عنوان یک شی به تصویر آینه ای آن مرتبط هستند، یعنی. مثل دست چپ به راست یک پیکربندی چپ یا چپ دست (L) و دیگری راست دست یا راست دست (D) نامیده می شود، زیرا این دو ایزومر در جهت چرخش صفحه نور قطبی شده متفاوت هستند. فقط اسیدهای آمینه L در پروتئین ها وجود دارند (استثنا گلیسین است؛ آن را فقط می توان به یک شکل نشان داد، زیرا دو گروه از چهار گروه آن یکسان هستند)، و همه آنها فعالیت نوری دارند (زیرا فقط یک ایزومر وجود دارد). اسیدهای آمینه D در طبیعت نادر هستند. آنها در برخی از آنتی بیوتیک ها و دیواره سلولی باکتری ها یافت می شوند.

توالی اسیدهای آمینه

اسیدهای آمینه در زنجیره پلی پپتیدی به طور تصادفی مرتب نمی شوند، بلکه در یک ترتیب ثابت مشخص قرار می گیرند و این ترتیب است که عملکردها و خواص پروتئین را تعیین می کند. با تغییر ترتیب 20 نوع آمینو اسید، می توانید تعداد زیادی پروتئین مختلف دریافت کنید، درست مانند اینکه می توانید متن های مختلفی را از حروف الفبا بسازید.

در گذشته، تعیین توالی اسید آمینه یک پروتئین اغلب چندین سال طول می کشید. تعیین مستقیم هنوز یک کار نسبتاً پرزحمت است، اگرچه دستگاه هایی ساخته شده اند که امکان انجام خودکار آن را فراهم می کنند. معمولاً تعیین توالی نوکلئوتیدی ژن مربوطه و استخراج توالی اسید آمینه پروتئین از آن آسانتر است. تا به امروز، توالی اسیدهای آمینه صدها پروتئین قبلاً تعیین شده است. عملکرد پروتئین‌های رمزگشایی شده معمولاً شناخته شده است، و این به تصور عملکردهای احتمالی پروتئین‌های مشابه که مثلاً در نئوپلاسم‌های بدخیم تشکیل می‌شوند، کمک می‌کند.

پروتئین های پیچیده

پروتئین هایی که فقط از اسیدهای آمینه تشکیل شده اند ساده نامیده می شوند. با این حال، اغلب یک اتم فلز یا برخی ترکیبات شیمیایی که اسید آمینه نیست به زنجیره پلی پپتیدی متصل می شود. چنین پروتئین هایی پیچیده نامیده می شوند. یک مثال هموگلوبین است: حاوی پورفیرین آهن است که به آن رنگ قرمز می دهد و به آن اجازه می دهد به عنوان یک حامل اکسیژن عمل کند.

نام اکثر پروتئین های پیچیده حاوی نشانه ای از ماهیت گروه های متصل است: قندها در گلیکوپروتئین ها و چربی ها در لیپوپروتئین ها وجود دارند. اگر فعالیت کاتالیزوری آنزیم به گروه متصل بستگی داشته باشد، آن را یک گروه پروتز می نامند. اغلب، برخی از ویتامین ها نقش یک گروه پروتز را ایفا می کند یا بخشی از آن است. به عنوان مثال، ویتامین A که به یکی از پروتئین های شبکیه متصل است، حساسیت آن را به نور تعیین می کند.

ساختار سوم.

آنچه مهم است، توالی اسید آمینه پروتئین (ساختار اولیه) نیست، بلکه نحوه قرار گرفتن آن در فضا است. در طول کل زنجیره پلی پپتیدی، یون های هیدروژن پیوندهای هیدروژنی منظمی را تشکیل می دهند که شکل مارپیچی یا لایه ای (ساختار ثانویه) به آن می دهد. از ترکیب چنین مارپیچ ها و لایه ها، شکل فشرده ای از مرتبه بعدی ایجاد می شود - ساختار سوم پروتئین. در اطراف پیوندهایی که حلقه‌های مونومر زنجیره را نگه می‌دارند، چرخش در زوایای کوچک امکان‌پذیر است. بنابراین، از نقطه نظر هندسی محض، تعداد تنظیمات ممکن برای هر زنجیره پلی پپتیدی بی نهایت زیاد است. در واقعیت، هر پروتئین به طور معمول تنها در یک پیکربندی وجود دارد که توسط توالی اسید آمینه آن تعیین می شود. این ساختار سفت و سخت نیست، به نظر می رسد "نفس می کشد" - در اطراف یک پیکربندی متوسط ​​خاص نوسان می کند. زنجیر به شکلی تا می شود که در آن انرژی آزاد (توانایی انجام کار) حداقل است، همانطور که یک فنر آزاد شده فقط به حالتی فشرده می شود که با حداقل انرژی آزاد مطابقت دارد. اغلب، یک قسمت از زنجیره با پیوندهای دی سولفیدی (-S-S-) بین دو باقی مانده سیستئین به طور سفت و سخت به دیگری متصل می شود. تا حدودی به همین دلیل است که سیستئین در میان اسیدهای آمینه نقش مهمی را ایفا می کند.

پیچیدگی ساختار پروتئین ها به حدی است که هنوز نمی توان ساختار سوم پروتئین را محاسبه کرد، حتی اگر توالی اسید آمینه آن مشخص باشد. اما اگر بتوان کریستال های پروتئینی را به دست آورد، ساختار سوم آن را می توان با پراش اشعه ایکس تعیین کرد.

در پروتئین‌های ساختاری، انقباضی و برخی پروتئین‌های دیگر، زنجیره‌ها دراز هستند و چندین زنجیره کمی تا شده که در کنار هم قرار گرفته‌اند، فیبریل‌ها را تشکیل می‌دهند. فیبریل ها به نوبه خود به تشکیلات بزرگتر - الیاف تا می شوند. با این حال، بیشتر پروتئین های موجود در محلول کروی هستند: زنجیره ها در یک کروی پیچیده شده اند، مانند نخ در یک توپ. انرژی آزاد در این پیکربندی حداقل است، زیرا آمینو اسیدهای آبگریز ("دفع آب") در داخل گلبول پنهان شده اند، در حالی که اسیدهای آمینه آبدوست ("جذب آب") روی سطح آن هستند.

بسیاری از پروتئین ها مجتمع هایی از چندین زنجیره پلی پپتیدی هستند. این ساختار را ساختار چهارتایی پروتئین می نامند. برای مثال، مولکول هموگلوبین از چهار زیرواحد تشکیل شده است که هر کدام یک پروتئین کروی هستند.

پروتئین های ساختاری، به دلیل پیکربندی خطی خود، الیافی را تشکیل می دهند که در آنها استحکام کششی بسیار بالا است، در حالی که پیکربندی کروی به پروتئین ها اجازه می دهد تا وارد برهمکنش های خاصی با سایر ترکیبات شوند. در سطح گلبول، با قرار دادن صحیح زنجیره ها، حفره هایی با شکل خاصی ظاهر می شود که در آنها گروه های شیمیایی واکنش دهنده قرار دارند. اگر این پروتئین یک آنزیم باشد، مولکول دیگری معمولاً کوچکتر از یک ماده وارد چنین حفره ای می شود، همانطور که یک کلید وارد یک قفل می شود. در این حالت، پیکربندی ابر الکترونی مولکول تحت تأثیر گروه های شیمیایی واقع در حفره تغییر می کند و این باعث می شود که به روش خاصی واکنش نشان دهد. به این ترتیب آنزیم واکنش را کاتالیز می کند. مولکول های آنتی بادی همچنین دارای حفره هایی هستند که در آن مواد خارجی مختلف به هم متصل می شوند و در نتیجه بی ضرر می شوند. مدل "کلید و قفل" که تعامل پروتئین ها با سایر ترکیبات را توضیح می دهد، درک ویژگی آنزیم ها و آنتی بادی ها را ممکن می سازد. توانایی آنها برای واکنش فقط با ترکیبات خاص.

پروتئین ها در انواع مختلف موجودات

پروتئین هایی که عملکرد یکسانی را در گونه های مختلف گیاهی و جانوری انجام می دهند و بنابراین نام یکسانی دارند نیز دارای پیکربندی مشابهی هستند. با این حال، آنها تا حدودی در توالی اسید آمینه خود متفاوت هستند. از آنجایی که گونه ها از یک اجداد مشترک جدا می شوند، برخی از اسیدهای آمینه در موقعیت های خاص با جهش با سایر اسیدهای آمینه جایگزین می شوند. جهش‌های مضری که باعث بیماری‌های ارثی می‌شوند با انتخاب طبیعی کنار گذاشته می‌شوند، اما می‌توان جهش‌های مفید یا حداقل خنثی را حفظ کرد. هر چه دو گونه بیولوژیکی به یکدیگر نزدیکتر باشند، تفاوت های کمتری در پروتئین آنها یافت می شود.

برخی از پروتئین ها نسبتاً سریع تغییر می کنند، برخی دیگر کاملا محافظه کار هستند. مورد دوم شامل سیتوکروم c، آنزیم تنفسی است که در بیشتر موجودات زنده یافت می شود. در انسان و شامپانزه، توالی اسیدهای آمینه آن یکسان است، در حالی که در سیتوکروم c گندم، تنها 38 درصد از اسیدهای آمینه متفاوت بود. حتی هنگام مقایسه انسان و باکتری، شباهت‌های سیتوکروم‌ها با (تفاوت‌ها در اینجا بر 65 درصد اسیدهای آمینه تأثیر می‌گذارد) هنوز هم قابل مشاهده است، اگرچه جد مشترک باکتری‌ها و انسان حدود دو میلیارد سال پیش روی زمین زندگی می‌کردند. امروزه از مقایسه توالی اسیدهای آمینه اغلب برای ساختن درخت فیلوژنتیکی (تبارشناسی) استفاده می شود که منعکس کننده روابط تکاملی بین موجودات مختلف است.

دناتوره سازی.

مولکول پروتئین سنتز شده، تاشو، پیکربندی خاص خود را به دست می آورد. با این حال، این پیکربندی را می توان با حرارت دادن، با تغییر pH، با عمل حلال های آلی، و حتی با هم زدن محلول تا زمانی که حباب هایی روی سطح آن ظاهر شود، از بین برد. پروتئینی که به این روش تغییر می یابد، دناتوره نامیده می شود. فعالیت بیولوژیکی خود را از دست می دهد و معمولاً نامحلول می شود. نمونه های معروف پروتئین دناتوره شده تخم مرغ آب پز یا خامه فرم گرفته است. پروتئین های کوچک که فقط حاوی حدود صد اسید آمینه هستند، قادر به بازسازی هستند، به عنوان مثال. دوباره پیکربندی اصلی را بدست آورید. اما بیشتر پروتئین ها به سادگی به توده ای از زنجیره های پلی پپتیدی درهم تبدیل می شوند و پیکربندی قبلی خود را باز نمی گردند.

یکی از مشکلات اصلی در جداسازی پروتئین های فعال، حساسیت شدید آنها به دناتوره شدن است. این خاصیت پروتئین ها در نگهداری محصولات غذایی کاربرد مفیدی پیدا می کند: دمای بالا به طور غیر قابل برگشتی آنزیم های میکروارگانیسم ها را دناتوره می کند و میکروارگانیسم ها می میرند.

سنتز پروتئین

برای سنتز پروتئین، یک موجود زنده باید دارای سیستمی از آنزیم ها باشد که قادر به اتصال یک آمینو اسید به دیگری باشد. منبع اطلاعاتی نیز مورد نیاز است که تعیین کند کدام اسیدهای آمینه باید به هم متصل شوند. از آنجایی که هزاران نوع پروتئین در بدن وجود دارد و هر یک از آنها به طور متوسط ​​از چند صد اسید آمینه تشکیل شده است، اطلاعات مورد نیاز باید واقعاً عظیم باشد. در مولکول‌های اسید نوکلئیک که ژن‌ها را می‌سازند، ذخیره می‌شود (مشابه نحوه ذخیره یک رکورد روی نوار مغناطیسی).

فعال سازی آنزیم

یک زنجیره پلی پپتیدی سنتز شده از اسیدهای آمینه همیشه یک پروتئین در شکل نهایی خود نیست. بسیاری از آنزیم ها ابتدا به عنوان پیش سازهای غیرفعال سنتز می شوند و تنها پس از اینکه آنزیم دیگری چند اسید آمینه را از یک انتهای زنجیره حذف کرد فعال می شوند. برخی از آنزیم های گوارشی، مانند تریپسین، در این شکل غیر فعال سنتز می شوند. این آنزیم ها در نتیجه حذف قطعه انتهایی زنجیره در دستگاه گوارش فعال می شوند. هورمون انسولین که مولکول آن در شکل فعال خود از دو زنجیره کوتاه تشکیل شده است، به شکل یک زنجیره منفرد، به اصطلاح، سنتز می شود. پروانسولین سپس قسمت میانی این زنجیره برداشته می شود و قطعات باقی مانده به یکدیگر متصل می شوند و مولکول هورمون فعال را تشکیل می دهند. پروتئین های پیچیده تنها پس از اتصال یک گروه شیمیایی خاص به پروتئین تشکیل می شوند و این اتصال اغلب به یک آنزیم نیز نیاز دارد.

گردش متابولیک.

پس از تغذیه حیوان با اسیدهای آمینه نشاندار شده با ایزوتوپ های رادیواکتیو کربن، نیتروژن یا هیدروژن، برچسب به سرعت در پروتئین های آن گنجانده می شود. اگر آمینواسیدهای برچسب دار وارد بدن نشوند، مقدار برچسب در پروتئین ها شروع به کاهش می کند. این آزمایش ها نشان می دهد که پروتئین های حاصل تا پایان عمر در بدن ذخیره نمی شوند. همه آنها، به استثنای چند مورد، در یک حالت پویا هستند، به طور مداوم به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند و سپس دوباره سنتز می شوند.

برخی از پروتئین ها با مرگ سلول ها تجزیه می شوند و از بین می روند. این اتفاق همیشه رخ می دهد، به عنوان مثال، با گلبول های قرمز خون و سلول های اپیتلیال که سطح داخلی روده را پوشانده اند. علاوه بر این، تجزیه و سنتز مجدد پروتئین ها نیز در سلول های زنده رخ می دهد. به اندازه کافی عجیب، کمتر در مورد تجزیه پروتئین ها نسبت به سنتز آنها شناخته شده است. اما آنچه واضح است این است که آنزیم های پروتئولیتیک در تجزیه نقش دارند، مشابه آنزیم هایی که پروتئین ها را به اسیدهای آمینه در دستگاه گوارش تجزیه می کنند.

نیمه عمر پروتئین های مختلف متفاوت است - از چند ساعت تا چندین ماه. تنها استثنا مولکول های کلاژن هستند. پس از تشکیل، آنها پایدار می مانند و تجدید یا جایگزین نمی شوند. اما با گذشت زمان برخی از خواص آنها به ویژه خاصیت ارتجاعی تغییر می کند و از آنجایی که تجدید نمی شوند، برخی تغییرات مرتبط با افزایش سن نتیجه این امر است، مثلاً ظاهر شدن چین و چروک روی پوست.

پروتئین های مصنوعی

شیمیدانان مدتهاست یاد گرفته اند که چگونه اسیدهای آمینه را پلیمریزه کنند، اما اسیدهای آمینه به طور تصادفی با هم ترکیب می شوند، به طوری که محصولات چنین پلیمریزاسیونی شباهت کمی به محصولات طبیعی دارند. درست است، ترکیب اسیدهای آمینه به ترتیب معین امکان پذیر است، که به دست آوردن برخی پروتئین های فعال بیولوژیکی، به ویژه انسولین، امکان پذیر است. این فرآیند کاملاً پیچیده است و از این طریق فقط می توان پروتئین هایی را به دست آورد که مولکول های آنها حاوی حدود صد اسید آمینه است. ترجیحاً سنتز یا جداسازی توالی نوکلئوتیدی یک ژن مربوط به توالی اسید آمینه مورد نظر و سپس وارد کردن این ژن به باکتری است که با همانندسازی مقدار زیادی از محصول مورد نظر را تولید می کند. این روش اما معایبی نیز دارد.

پروتئین ها و تغذیه

هنگامی که پروتئین ها در بدن به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند، می توان از این اسیدهای آمینه برای سنتز پروتئین استفاده مجدد کرد. در عین حال، اسیدهای آمینه خود در معرض پوسیدگی هستند، به طوری که به طور کامل مورد استفاده قرار نمی گیرند. همچنین واضح است که در طول رشد، بارداری و بهبود زخم، سنتز پروتئین باید از تخریب فراتر رود. بدن به طور مداوم برخی از پروتئین ها را از دست می دهد. اینها پروتئین های مو، ناخن و لایه سطحی پوست هستند. بنابراین، برای سنتز پروتئین ها، هر موجود زنده باید اسیدهای آمینه را از غذا دریافت کند.

منابع اسیدهای آمینه

گیاهان سبز تمام 20 اسید آمینه موجود در پروتئین ها را از CO2، آب و آمونیاک یا نیترات ها سنتز می کنند. بسیاری از باکتری ها نیز قادر به سنتز اسیدهای آمینه در حضور قند (یا مقداری معادل) و نیتروژن ثابت هستند، اما قند در نهایت توسط گیاهان سبز تامین می شود. در حیوانات، توانایی سنتز اسیدهای آمینه محدود است. آنها اسیدهای آمینه را با خوردن گیاهان سبز یا سایر حیوانات به دست می آورند. در دستگاه گوارش، پروتئین های جذب شده به اسیدهای آمینه تجزیه می شوند، دومی جذب می شوند و پروتئین های مشخصه ارگانیسم داده شده از آنها ساخته می شوند. هیچ یک از پروتئین های جذب شده در ساختار بدن گنجانده نمی شود. تنها استثنا این است که در بسیاری از پستانداران، بخشی از آنتی بادی های مادر می تواند به طور دست نخورده از جفت وارد گردش خون جنین شود و از طریق شیر مادر (به ویژه در نشخوارکنندگان) بلافاصله پس از تولد به نوزاد منتقل شود.

نیاز به پروتئین

واضح است که برای حفظ زندگی، بدن باید مقدار مشخصی پروتئین را از غذا دریافت کند. با این حال، اندازه این نیاز به عوامل متعددی بستگی دارد. بدن هم به عنوان منبع انرژی (کالری) و هم به عنوان ماده ای برای ساختن ساختارهای خود به غذا نیاز دارد. در وهله اول نیاز به انرژی است. این بدان معناست که وقتی کربوهیدرات ها و چربی ها در رژیم غذایی کم باشد، پروتئین های رژیمی نه برای سنتز پروتئین های خود، بلکه به عنوان منبع کالری استفاده می شوند. با روزه‌داری طولانی‌مدت، حتی پروتئین‌های خود را برای رفع نیازهای انرژی مصرف می‌کنید. اگر کربوهیدرات کافی در رژیم غذایی وجود داشته باشد، مصرف پروتئین را می توان کاهش داد.

تعادل نیتروژن

به طور متوسط ​​تقریبا 16 درصد از کل توده پروتئین نیتروژن است. هنگامی که آمینو اسیدهای سازنده پروتئین ها تجزیه می شوند، نیتروژن موجود در آنها از بدن از طریق ادرار و (به میزان کمتر) از طریق مدفوع به شکل ترکیبات مختلف نیتروژن دار دفع می شود. بنابراین، برای ارزیابی کیفیت مناسب است تغذیه پروتئینیاز چنین شاخصی به عنوان تعادل نیتروژن استفاده کنید، یعنی. تفاوت (بر حسب گرم) بین مقدار نیتروژن وارد شده به بدن و مقدار نیتروژن دفع شده در روز. با تغذیه طبیعی در بزرگسالان، این مقادیر برابر است. در یک ارگانیسم در حال رشد، مقدار نیتروژن دفع شده کمتر از مقدار ورودی است، یعنی. تراز مثبت است با کمبود پروتئین در رژیم غذایی، تعادل منفی است. اگر در رژیم غذایی کالری کافی وجود داشته باشد، اما پروتئین به طور کامل در آن وجود نداشته باشد، بدن پروتئین ها را ذخیره می کند. در همان زمان، متابولیسم پروتئین کند می شود و استفاده مجدد از اسیدهای آمینه در سنتز پروتئین تا حد امکان به طور موثر پیش می رود. با این حال، تلفات اجتناب ناپذیر است و ترکیبات نیتروژنی هنوز از طریق ادرار و بخشی از مدفوع دفع می شوند. مقدار نیتروژن دفع شده از بدن در روز در طول گرسنگی پروتئین می تواند به عنوان معیاری برای کمبود روزانه پروتئین باشد. طبیعی است که فرض کنیم با وارد کردن مقدار پروتئینی معادل این کمبود به رژیم غذایی، می توان تعادل نیتروژن را بازیابی کرد. با این حال، اینطور نیست. با دریافت این مقدار پروتئین، بدن شروع به استفاده کمتر از اسیدهای آمینه می کند، بنابراین مقداری پروتئین اضافی برای بازگرداندن تعادل نیتروژن مورد نیاز است.

اگر مقدار پروتئین در رژیم غذایی بیش از مقدار لازم برای حفظ تعادل نیتروژن باشد، به نظر می رسد که این هیچ ضرری ندارد. اسیدهای آمینه اضافی به سادگی به عنوان منبع انرژی مورد استفاده قرار می گیرند. یک مثال بارز اسکیموها هستند که کربوهیدرات کمی و حدود ده برابر پروتئین مورد نیاز برای حفظ تعادل نیتروژن مصرف می کنند. با این حال، در بیشتر موارد، استفاده از پروتئین به عنوان منبع انرژی مضر است زیرا یک مقدار مشخصشما می توانید کالری بسیار بیشتری از کربوهیدرات ها نسبت به همان مقدار پروتئین دریافت کنید. در کشورهای فقیر، جمعیت کالری لازم را از کربوهیدرات ها دریافت می کنند و حداقل مقدار پروتئین مصرف می کنند.

اگر بدن تعداد کالری مورد نیاز را در قالب محصولات غیر پروتئینی دریافت کند، حداقل مقدار پروتئینی که تعادل نیتروژن را حفظ می کند تقریباً می باشد. 30 گرم در روز. تقریباً به همان اندازه پروتئین در چهار برش نان یا 0.5 لیتر شیر وجود دارد. مقدار کمی بزرگتر معمولاً بهینه در نظر گرفته می شود. از 50 تا 70 گرم توصیه می شود.

اسیدهای آمینه ضروری

تا به حال، پروتئین به عنوان یک کل در نظر گرفته شده است. در این میان برای اینکه سنتز پروتئین انجام شود باید تمام اسیدهای آمینه لازم در بدن وجود داشته باشد. برخی از آمینو اسیدها را که بدن حیوان خود قادر به سنتز آن است. آنها قابل تعویض نامیده می شوند، زیرا لازم نیست در رژیم غذایی وجود داشته باشند، فقط مهم است که به طور کلی، دریافت پروتئین به عنوان منبع نیتروژن کافی باشد. سپس، با کمبود آمینو اسیدهای غیر ضروری، بدن می تواند آنها را به هزینه آمینواسیدهایی که بیش از حد وجود دارند، سنتز کند. اسیدهای آمینه "ضروری" باقی مانده را نمی توان سنتز کرد و باید با غذا مصرف شود. والین، لوسین، ایزولوسین، ترئونین، متیونین، فنیل آلانین، تریپتوفان، هیستیدین، لیزین و آرژنین برای انسان ضروری است. (اگرچه آرژنین را می توان در بدن سنتز کرد، اما به عنوان یک اسید آمینه ضروری در نظر گرفته می شود، زیرا نوزادان و کودکان در حال رشد مقادیر ناکافی از آن را تولید می کنند. از سوی دیگر، برای یک فرد بالغ، دریافت برخی از این اسیدهای آمینه از غذا. ممکن است اختیاری شود.)

این لیست از اسیدهای آمینه ضروری تقریباً در سایر مهره داران و حتی در حشرات یکسان است. ارزش غذایی پروتئین ها معمولاً با تغذیه موش های در حال رشد و نظارت بر افزایش وزن حیوانات تعیین می شود.

ارزش غذایی پروتئین ها

ارزش غذایی یک پروتئین توسط اسید آمینه ضروری تعیین می شود که بیشترین کمبود را دارد. اجازه دهید این موضوع را با یک مثال توضیح دهیم. پروتئین های بدن ما به طور متوسط ​​حاوی حدود. 2٪ تریپتوفان (از نظر وزن). بیایید بگوییم که رژیم غذایی شامل 10 گرم پروتئین حاوی 1٪ تریپتوفان است و به اندازه کافی اسیدهای آمینه ضروری دیگر در آن وجود دارد. در مورد ما، 10 گرم از این پروتئین معیوب اساساً معادل 5 گرم پروتئین کامل است. 5 گرم باقی مانده فقط می تواند به عنوان منبع انرژی باشد. توجه داشته باشید که از آنجایی که اسیدهای آمینه عملاً در بدن ذخیره نمی شوند و برای اینکه سنتز پروتئین انجام شود، باید همه اسیدهای آمینه به طور همزمان وجود داشته باشند، تأثیر دریافت اسیدهای آمینه ضروری تنها در صورتی قابل تشخیص است که همه آنها وارد بدن شوند. بدن در همان زمان

میانگین ترکیب اکثر پروتئین های حیوانی نزدیک به میانگین ترکیب پروتئین ها در بدن انسان است، بنابراین اگر رژیم غذایی ما سرشار از غذاهایی مانند گوشت، تخم مرغ، شیر و پنیر باشد، بعید است با کمبود اسید آمینه مواجه شویم. با این حال، پروتئین هایی مانند ژلاتین (محصول دناتوره شدن کلاژن) وجود دارند که حاوی اسیدهای آمینه ضروری بسیار کمی هستند. پروتئین های گیاهی، اگرچه از این نظر بهتر از ژلاتین هستند، از نظر آمینو اسیدهای ضروری نیز ضعیف هستند. به خصوص لیزین و تریپتوفان کمی در آنها وجود دارد. با این حال، یک رژیم غذایی کاملاً گیاهی به هیچ وجه ناسالم نیست، مگر اینکه مقدار کمی پروتئین گیاهی بیشتری مصرف کند، که برای تأمین اسیدهای آمینه ضروری بدن کافی باشد. بیشتر پروتئین در گیاهان در دانه ها، به ویژه در دانه های گندم و حبوبات مختلف یافت می شود. شاخه های جوان مانند مارچوبه نیز سرشار از پروتئین هستند.

پروتئین های مصنوعی در رژیم غذایی

با افزودن مقادیر کمی از اسیدهای آمینه ضروری مصنوعی یا پروتئین های غنی از آنها به پروتئین های ناقص مانند پروتئین ذرت، می توان ارزش غذایی دومی را به میزان قابل توجهی افزایش داد. در نتیجه میزان پروتئین مصرفی افزایش می یابد. امکان دیگر رشد باکتری ها یا مخمرها روی هیدروکربن های نفتی با افزودن نیترات یا آمونیاک به عنوان منبع نیتروژن است. پروتئین میکروبی به دست آمده از این طریق می تواند به عنوان خوراک طیور یا دام عمل کند یا مستقیماً توسط انسان مصرف شود. روش سوم که به طور گسترده مورد استفاده قرار می گیرد، از فیزیولوژی نشخوارکنندگان استفاده می کند. در نشخوارکنندگان، در قسمت اولیه معده، به اصطلاح. در شکمبه اشکال خاصی از باکتری ها و تک یاخته ها وجود دارد که پروتئین های گیاهی معیوب را به پروتئین های میکروبی کامل تری تبدیل می کند و این ها نیز به نوبه خود پس از هضم و جذب به پروتئین های حیوانی تبدیل می شوند. اوره، یک ترکیب نیتروژن مصنوعی ارزان قیمت، می تواند به خوراک دام اضافه شود. میکروارگانیسم هایی که در شکمبه زندگی می کنند از نیتروژن اوره برای تبدیل کربوهیدرات ها (که تعداد بیشتری در خوراک وجود دارد) به پروتئین استفاده می کنند. حدود یک سوم کل نیتروژن موجود در خوراک دام می تواند به شکل اوره باشد که در اصل تا حدی به معنای سنتز شیمیایی پروتئین است.

مقدمه ...................................................... ................................................ .. ..............3

1. ساختار و خواص اسیدهای آمینه اسیدی ................................................... ..... ..........5

1.1. مواد................................................ ................................................. .........5

1.2. مواد آلی ..................................................... ................................................. ...5

1.3. مشتقات عملکردی هیدروکربن ها ................................................ ................6

1.4. آمینو اسید ................................................ ...................................................... ..............7

1.5. اسید گلوتامیک ................................................ ................................................. ......نه

1.6 خواص بیولوژیکی ................................................ ...................................................... یازده

2. فعالیت نوری اسیدهای آمینه اسیدی .......................................... .... .....12

2.1 مولکول کایرال ...................................... ...................................................... .......سیزده

2.2 ویژگی چرخش نوری ...................................... ............. ......... پانزده

2.3 اندازه گیری چرخش نوری ...................................... ......................................17

2.4 داده های شناخته شده در مورد چرخش نوری اسیدهای آمینه اسیدی ............... 18

نتیجه................................................. ................................................ . .........21

ادبیات................................................. ................................................ . .........22

معرفی
کشف آمینو اسید معمولاً با سه کشف همراه است:
در سال 1806، اولین مشتق اسید آمینه، آسپاراژین آمید، کشف شد.
در سال 1810، اولین اسید آمینه - سیستین، که از یک جسم غیر پروتئینی جدا شد - کشف شد. سنگ های ادراری.
در سال 1820، اسید آمینه گلیسین برای اولین بار از یک پروتئین هیدرولیز شده جدا شد و کم و بیش به طور کامل خالص شد.

اما کشف اسید گلوتامیک تقریباً بی سر و صدا اتفاق افتاد. شیمیدان آلمانی هاینریش ریتاوزن در سال 1866 آن را از پروتئین گیاهی، به ویژه از گلوتن گندم جدا کرد. طبق سنت، نام ماده جدید توسط منبع آن داده شده است: das Gluten در آلمانی به معنی گلوتن است.
یک راه ممکن برای به دست آوردن اسید گلوتامیک که در اروپا و ایالات متحده استفاده می شود، هیدرولیز پروتئین ها است، به عنوان مثال، همان گلوتنی که این ماده برای اولین بار از آن به دست آمد. معمولاً از گلوتن گندم یا ذرت، در اتحاد جماهیر شوروی - ملاس چغندر استفاده می شود. این فناوری بسیار ساده است: مواد خام از کربوهیدرات ها تمیز می شوند، با اسید هیدروکلریک 20٪ هیدرولیز می شوند، خنثی می شوند، مواد هیومیک جدا می شوند، اسیدهای آمینه دیگر متمرکز و رسوب می شوند. اسید گلوتامیک باقی مانده در محلول دوباره غلیظ و متبلور می شود. بسته به هدف، غذا یا پزشکی، تصفیه اضافی و تبلور مجدد انجام می شود. بازده اسید گلوتامیک در این مورد حدود 5 درصد وزن گلوتن یا 6 درصد وزن خود پروتئین است.

هدف از این کار بررسی فعالیت نوری اسیدهای آمینه اسیدی است.

برای رسیدن به این هدف، وظایف زیر تعیین شد:
1. مطالعه خواص، ساختار و اهمیت بیولوژیکی اسیدهای آمینه اسیدی، با استفاده از اسید گلوتامیک به عنوان مثال، و تهیه مروری بر ادبیات.
2. مطالعه فعالیت نوری در اسیدهای آمینه و تهیه مروری بر ادبیات مطالعه آنها.

فصل 1. ساختار و خواص اسیدهای آمینه اسیدی

برای مطالعه اسیدهای آمینه، بررسی خواص اساسی، ساختار و کاربرد ضروری است، بنابراین در این فصل به بررسی انواع اصلی مشتقات کاربردی کربن ها و بررسی اسید گلوتامیک می پردازیم.

1.1. مواد

همه مواد به ساده (ابتدایی) و پیچیده تقسیم می شوند. مواد ساده از یک عنصر تشکیل شده اند، در حالی که مواد پیچیده از دو یا چند عنصر تشکیل شده اند.
مواد ساده به نوبه خود به فلزات و غیرفلزها یا متالوئیدها تقسیم می شوند. مواد پیچیده به آلی و معدنی تقسیم می شوند: ترکیبات کربن معمولاً آلی نامیده می شوند، سایر مواد معدنی (گاهی اوقات معدنی) نامیده می شوند.
مواد معدنی یا بر اساس ترکیبات (دو عنصری، یا دوتایی، ترکیبات و ترکیبات چند عنصری، حاوی اکسیژن، حاوی نیتروژن و غیره) یا بر اساس خواص شیمیایی، یعنی بر اساس عملکردها (اسید-باز، ردوکس و غیره د) که این مواد با توجه به ویژگی های عملکردی خود در واکنش های شیمیایی انجام می دهند. در مرحله بعد، مواد آلی مورد توجه قرار خواهند گرفت، زیرا آنها شامل اسیدهای آمینه هستند.

1.2. مواد آلی

مواد آلی - دسته ای از ترکیبات شامل کربن (به استثنای کاربیدها، اسید کربنیک، کربنات ها، اکسیدهای کربن و سیانیدها).

ترکیبات آلی معمولاً از زنجیره‌ای از اتم‌های کربن که توسط پیوندهای کووالانسی به هم متصل شده‌اند و جانشین‌های مختلفی به این اتم‌های کربن متصل می‌شوند ساخته می‌شوند. برای سیستم‌بندی و به منظور راحت‌تر کردن نام‌گذاری مواد آلی، آنها را مطابق با گروه‌های مشخصه موجود در مولکول‌ها به کلاس‌هایی تقسیم می‌کنند. در مورد هیدروکربن ها و مشتقات عملکردی هیدروکربن ها. به ترکیباتی که فقط کربن و هیدروژن دارند، هیدروکربن می گویند.

هیدروکربن ها می توانند آلیفاتیک، آلی حلقوی و معطر باشند.
1) هیدروکربن های معطر در غیر این صورت آرن نامیده می شوند.
2) هیدروکربن های آلیفاتیک به نوبه خود به چندین کلاس باریک تقسیم می شوند که مهمترین آنها عبارتند از:
- آلکان ها (اتم های کربن فقط با پیوندهای کووالانسی ساده به هم متصل می شوند).
- آلکن ها (حاوی یک پیوند دوگانه کربن-کربن)؛

آلکین ها (حاوی یک پیوند سه گانه مانند استیلن).

3) هیدروکربن های حلقوی - هیدروکربن هایی با زنجیره کربن بسته. به نوبه خود آنها تقسیم می شوند:
کربوسیکلیک (چرخه فقط از اتم های کربن تشکیل شده است)
- هتروسیکلیک (چرخه متشکل از اتم های کربن و سایر عناصر است)

1.3. مشتقات عملکردی هیدروکربن ها

همچنین مشتقاتی از هیدروکربن ها وجود دارد. اینها ترکیباتی هستند که از اتم های کربن و هیدروژن ساخته شده اند. اسکلت هیدروکربن ها از اتم های کربن که با پیوندهای کووالانسی به هم متصل شده اند ساخته شده است. پیوندهای باقی مانده اتم های کربن برای اتصال آنها به اتم های هیدروژن استفاده می شود. اسکلت های هیدروکربنی بسیار پایدار هستند، زیرا جفت های الکترون در پیوندهای کربن-کربن تک و دوتایی به طور مساوی به هر دو اتم کربن همسایه تعلق دارند.

یک یا چند اتم هیدروژن در هیدروکربن ها ممکن است با گروه های عاملی مختلف جایگزین شوند. در این حالت خانواده های مختلفی از ترکیبات آلی تشکیل می شود.
خانواده‌های معمولی ترکیبات آلی با گروه‌های عاملی مشخص شامل الکل‌ها هستند که مولکول‌های آن حاوی یک یا چند گروه هیدروکسیل، آمین‌ها و اسیدهای آمینه حاوی گروه‌های آمینه هستند. کتون های حاوی گروه های کربونیل و اسیدهایی با گروه های کربوکسیل.

بسیاری از خواص فیزیکی و شیمیایی مشتقات هیدروکربنی بیشتر به هر گروه متصل به زنجیره هیدروکربنی اصلی بستگی دارد تا به خود آن زنجیره.
از آنجایی که هدف از درس من مطالعه اسیدهای آمینه است، بیایید روی آن تمرکز کنیم.

1.4. آمینو اسید

اسیدهای آمینه ترکیباتی هستند که دارای هر دو گروه آمینو و کربوکسیل هستند:

به طور کلی اسیدهای آمینه محلول در آب و نامحلول هستند حلال آلی. در محلول‌های آبی خنثی، اسیدهای آمینه به صورت یون‌های دوقطبی وجود دارند و مانند ترکیبات آمفوتریک عمل می‌کنند. خواص اسیدها و بازها
بیش از 150 اسید آمینه در طبیعت وجود دارد، اما تنها حدود 20 اسید آمینه ضروری به عنوان مونومر برای ساخت مولکول های پروتئین عمل می کنند. ترتیب گنجاندن اسیدهای آمینه در پروتئین ها توسط کد ژنتیکی تعیین می شود.

طبق طبقه بندی، هر اسید آمینه حداقل دارای یک اسید و یک گروه بازی است. اسیدهای آمینه در ماهیت شیمیایی رادیکال R که گروهی از اتم ها در یک مولکول اسید آمینه است که با یک اتم آلفا کربن مرتبط است و در تشکیل پیوند پپتیدی در طول سنتز پروتئین دخالتی ندارد، با یکدیگر متفاوت هستند. تقریباً تمام گروه‌های α-آمینو و α-کربوکسیل در تشکیل پیوندهای پپتیدی یک مولکول پروتئینی نقش دارند، در حالی که ویژگی‌های اسید-باز خود را که مخصوص اسیدهای آمینه آزاد هستند از دست می‌دهند. بنابراین، کل تنوع ویژگی های ساختار و عملکرد مولکول های پروتئین با ماهیت شیمیایی و خواص فیزیکوشیمیایی رادیکال های اسید آمینه مرتبط است.

با توجه به ساختار شیمیایی گروه R، اسیدهای آمینه به دو دسته تقسیم می شوند:
1) آلیفاتیک (گلیسین، آلانین، والین، لوسین، ایزولوسین)؛

2) حاوی هیدروکسیل (سرین، ترئونین)؛

3) حاوی گوگرد (سیستئین، متیونین)؛

4) معطر (فنیل آلانین، تیروزین، تریتروفان)؛

5) اسیدی و آمیدها (اسید آسپارتیک، آسپاراژین، اسید گلوتامیک، گلوتامین)؛

6) پایه (آرژنین، هیستیدین، لیزین)؛

7) اسیدهای ایمینو (پرولین).

با توجه به قطبیت گروه R:

1) قطبی (گلیسین، سرین، ترئونین، سیستئین، تیروزین، اسید آسپارتیک، اسید گلوتامیک، آسپاراژین، گلوتامین، آرژنین، لیزین، هیستیدین)؛
2) غیر قطبی (آلانین، والین، لوسین، ایزولوسین، متیونین، فنیل آلانین، تریپتوفان، پرولین).

با توجه به خواص یونی گروه R:

1) اسیدی (اسپارتیک اسید، گلوتامیک اسید، سیستئین، تیروزین)؛
2) پایه (آرژنین، لیزین، هیستیدین)؛

3) خنثی (گلیسین، آلانین، والین، لوسین، ایزولوسین، متیونین، فنیل آلانین، سرین، ترئونین، آسپاراژین، گلوتامین، پرولین، تریپتوفان).

از نظر ارزش غذایی:

1) قابل تعویض (ترئونین، متیونین، والین، لوسین، ایزولوسین، فنیل آلانین، تریپتوفان، لیزین، آرژنین، هیستیدین).

2) ضروری (گلیسین، آلانین، سرین، سیستئین، پرولین، اسید آسپارتیک، اسید گلوتامیک، آسپاراژین، گلوتامین، تیروزین).

بیایید با جزئیات بیشتری خواص اسید گلوتامیک را بررسی کنیم.

1.5. اسید گلوتامیک

اسید گلوتامیک یکی از رایج ترین ها در ترکیب پروتئین ها است، علاوه بر این، در میان 19 اسید آمینه پروتئینی باقی مانده، مشتقات گلوتامین نیز وجود دارد که تنها در یک گروه آمینه اضافی با آن متفاوت است.
اسید گلوتامیک گاهی اوقات اسید گلوتامیک نیز نامیده می شود، کمتر - آلفا آمینوگلوتاریک. بسیار نادر، اگرچه از نظر شیمیایی صحیح است -
2-آمینوپنتاندیوئیک.
گلوتامیک اسید نیز یک آمینواسید انتقال دهنده عصبی است که یکی از اعضای مهم کلاس آمینو اسیدهای تحریک کننده است.

ساختار در شکل 1 نشان داده شده است.

عکس. 1 فرمول ساختاریاسید گلوتامیک

ویژگی های فیزیکوشیمیایی

ماده ای به شکل خالص آن که کریستال های بی رنگ غیرقابل توجهی است که در آب کم محلول است. قطبیت اسیدهای آمینه حاوی هیدروکسیل به دلیل وجود یک گشتاور دوقطبی بزرگ در آنها و توانایی گروه های OH برای تشکیل پیوندهای هیدروژنی است، بنابراین اسید گلوتامیک کمی در آب سرد حل می شود و در آب گرم قابل حل است. بنابراین در هر 100 گرم آب در دمای 25 درجه سانتیگراد، حداکثر حلالیت 0.89 گرم و در دمای 75 درجه سانتیگراد - 5.24 گرم است. عملاً در الکل نامحلول است.

گلوتامیک اسید و آنیون گلوتامات آن در موجودات زنده به صورت آزاد و همچنین در تعدادی از مواد با وزن مولکولی کم یافت می شود. در بدن به اسید آمینه بوتیریک دکربوکسیله می شود و از طریق چرخه اسید تری کربوکسیلیک به اسید سوکسینیک تبدیل می شود.
آلفا آمینه اسید معمولی. هنگامی که حرارت داده می شود، اسید 2-پیرولیدون-5-کربوکسیلیک یا پیروگلوتامیک را با نمک های نامحلول مس و روی تشکیل می دهد. گروه α-کربوکسیل عمدتاً در تشکیل پیوندهای پپتیدی نقش دارد، در برخی موارد، به عنوان مثال، در گلوتاتیون تری پپتید طبیعی، گروه γ-آمینه. در سنتز پپتیدها از ایزومر L، همراه با گروه α-NH2، گروه γ-کربوکسیل محافظت می شود، که برای آن با بنزیل الکل استری شده یا ترت بوتیل استر با عمل ایزوبوتیلن در حضور به دست می آید. از اسیدها

ترکیب شیمیایی اسید گلوتامیک در جدول 1 ارائه شده است.

1.6 خواص بیولوژیکی

اسید گلوتامیک در درمان بیماری های اسکیزوفرنی سیستم عصبی مرکزی، روان پریشی (سوماتوژنیک، مسمومیت، انفولشن)، حالت های واکنشی که با علائم خستگی، افسردگی، پیامدهای مننژیت و آنسفالیت، نوروپاتی سمی در پس زمینه رخ می دهد استفاده می شود. استفاده از هیدرازیدهای اسید ایزونیکوتینیک (در ترکیب با تیامین و پیریدوکسین)، کمای کبدی. در اطفال - تاخیر رشد ذهنی، فلج مغزی ، عواقب ترومای تولد داخل جمجمه ، بیماری داون ، فلج اطفال (دوران حاد و بهبودی).نمک سدیم آن به عنوان افزودنی طعم دهنده و نگهدارنده در محصولات غذایی استفاده می شود. .

این دارو دارای تعدادی موارد منع مصرف است، مانند حساسیت، تب، نارسایی کبد و / یا کلیه، سندرم نفروتیک، زخم معده و اثنی عشر، بیماری های اندام های خونساز، کم خونی، لکوپنی، تحریک پذیری، واکنش های روان پریشی خشن، چاقی. افزایش تحریک پذیری، بی خوابی، درد شکم، حالت تهوع، استفراغ - اینگونه است که عوارض جانبی در درمان منعکس می شود. ممکن است باعث اسهال، واکنش آلرژیک، لرز، هیپرترمی کوتاه مدت شود. کم خونی، لکوپنی، تحریک مخاط دهان.

فصل 2. فعالیت نوری اسیدهای آمینه اسیدی

برای انجام این کار، لازم است فعالیت نوری را با جزئیات در نظر بگیرید.

نور تابش الکترومغناطیسی است که توسط چشم انسان درک می شود. را می توان به طبیعی و قطبی تقسیم کرد. در نور طبیعی، ارتعاشات در جهات مختلف هدایت می شوند، به سرعت و به طور تصادفی جایگزین یکدیگر می شوند (شکل 2.a). و نوری که در آن جهت نوسانات به نحوی مرتب شده یا در یک صفحه باشد را قطبی می گویند (شکل 2.b).

هنگامی که نور قطبی شده از برخی مواد عبور می کند، پدیده جالبی رخ می دهد: صفحه ای که خطوط میدان الکتریکی نوسانی در آن قرار دارند به تدریج حول محوری که پرتو در امتداد آن حرکت می کند می چرخد.

صفحه ای که از جهت نوسان بردار نور یک موج پلاریزه صفحه و جهت انتشار این موج می گذرد، صفحه قطبش نامیده می شود.
در میان ترکیبات آلی، موادی وجود دارند که قادر به چرخش سطح قطبش نور هستند. این پدیده را فعالیت نوری و مواد مربوطه را فعال نوری می نامند.
مواد فعال نوری به صورت جفت نوری ظاهر می شوند
آنتی پادها - ایزومرهایی که خواص فیزیکی و شیمیایی آنها اساساً در شرایط عادی یکسان است، به استثنای یکی - جهت چرخش صفحه قطبش.

2.1 مولکول کایرال

همه اسیدهای آمینه، به استثنای گلیسین، به دلیل ساختار کایرال خود از نظر نوری فعال هستند.

مولکول نشان داده شده در شکل 3، 1-bromo-1-iodoethane، دارای یک اتم کربن چهار وجهی است که به چهار جانشین مختلف پیوند دارد. بنابراین، مولکول فاقد عناصر تقارن است. چنین مولکول هایی نامتقارن یا کایرال نامیده می شوند.

گلوتامیک اسید کایرالیته محوری دارد. این در نتیجه آرایش غیر مسطح جانشین ها نسبت به یک محور خاص - محور کایرالیته - به وجود می آید. محور کایرالیتی در آلن های جایگزین نامتقارن وجود دارد. اتم کربن هیبریدی sp در آلن دارای دو اوربیتال p عمود بر یکدیگر است. همپوشانی آن‌ها با اوربیتال‌های p اتم‌های کربن همسایه منجر به این واقعیت می‌شود که جانشین‌های آلن در صفحات عمود بر یکدیگر قرار دارند. وضعیت مشابهی نیز در دو فنیل‌های جایگزین مشاهده می‌شود که در آن‌ها چرخش حول حلقه‌های آروماتیک متصل کننده پیوند دشوار است، و همچنین در ترکیبات اسپیروسیکلیک.

اگر نور پلاریزه صفحه از محلول یک ماده کایرال عبور داده شود، صفحه ای که در آن ارتعاشات رخ می دهد شروع به چرخش می کند. موادی که باعث ایجاد چنین چرخشی می شوند از نظر نوری فعال نامیده می شوند. زاویه چرخش با وسیله ای به نام قطب سنج اندازه گیری می شود (شکل 4). توانایی یک ماده برای چرخش صفحه قطبش نور با چرخش خاص مشخص می شود.

بیایید ببینیم که فعالیت نوری چگونه با ساختار مولکولی یک ماده مرتبط است. در زیر یک تصویر فضایی از یک مولکول کایرال و انعکاس آینه‌ای آن وجود دارد (شکل 5).

در نگاه اول، ممکن است به نظر برسد که این همان مولکول است که به روش های مختلف به تصویر کشیده شده است. با این حال، اگر مدل های هر دو شکل را جمع آوری کنید و سعی کنید آنها را به گونه ای ترکیب کنید که همه اتم ها با یکدیگر منطبق شوند، به سرعت می توانید ببینید که این غیرممکن است، یعنی. معلوم می شود که این مولکول با تصویر آینه ای خود ناسازگار است.

بنابراین، دو مولکول کایرال مرتبط با یکدیگر به عنوان یک جسم و تصویر آینه ای آن یکسان نیستند. این مولکول ها (مواد) ایزومرهایی هستند که انانتیومر نامیده می شوند. اشکال انانتیومر، یا آنتی پادهای نوری، دارای ضرایب انکسار متفاوت (شکست دوگانه دایره ای) و ضرایب خاموشی مولی متفاوت (دورنگی دایره ای) برای اجزای قطبی شده دایره ای چپ و راست نور قطبی شده خطی هستند.

2.2 مشخصه چرخش نوری

چرخش نوری توانایی یک ماده برای انحراف صفحه قطبش زمانی است که نور پلاریزه صفحه از آن عبور می کند.
چرخش نوری به دلیل شکست نابرابر نور با قطبش دایره ای چپ و راست رخ می دهد. چرخش یک پرتو نور پلاریزه سطحی به این دلیل اتفاق می‌افتد که مولکول‌های نامتقارن محیط دارای ضرایب شکست متفاوت τ و π برای نور با قطبش دایره‌ای چپ و راست هستند.
اگر صفحه پلاریزاسیون به سمت راست (در جهت عقربه‌های ساعت) ناظر بچرخد، اتصال را دکستروچر می‌نامند و چرخش خاص با علامت مثبت ثبت می‌شود. هنگام چرخش به سمت چپ (در خلاف جهت عقربه های ساعت)، اتصال را چپ گرد می نامند و چرخش خاص با علامت منفی ثبت می شود.

مقدار انحراف صفحه قطبش از موقعیت اولیه را که بر حسب درجات زاویه ای بیان می شود، زاویه چرخش می نامند و با α نشان می دهند.

مقدار زاویه به ماهیت ماده فعال نوری، ضخامت لایه ماده، دما و طول موج نور بستگی دارد. زاویه چرخش با ضخامت لایه نسبت مستقیم دارد. برای ارزیابی مقایسه ای توانایی مواد مختلف برای چرخش صفحه قطبش، به اصطلاح چرخش خاص محاسبه می شود. چرخش خاص چرخش صفحه قطبش است که توسط لایه ای از ماده به ضخامت 1 dm در هنگام تبدیل به محتوای 1 گرم ماده در 1 میلی لیتر حجم ایجاد می شود.

برای مواد مایع، چرخش خاص با فرمول تعیین می شود:

برای محلول های مواد:

(که α زاویه چرخش اندازه گیری شده بر حسب درجه است؛ l ضخامت لایه مایع، dm؛ c غلظت محلول است که بر حسب گرم در هر 100 میلی لیتر محلول بیان می شود؛ d چگالی مایع است)

مقدار چرخش خاص نیز به ماهیت اسید آمینه اسیدی و غلظت آن بستگی دارد. در بسیاری از موارد، چرخش خاص فقط در یک محدوده غلظت معین ثابت است. در محدوده غلظت هایی که چرخش خاص ثابت است، می توان غلظت را از زاویه چرخش محاسبه کرد:

تعدادی از مواد فعال نوری زاویه چرخش را به مقدار ثابت تعیین شده تغییر می دهند. این به دلیل وجود مخلوطی از اشکال استریو ایزومر با زوایای چرخش متفاوت است. تنها پس از مدتی تعادل برقرار می شود. خاصیت تغییر مقدار زاویه چرخش برای مدتی را موتاروتاسیون می گویند.
تعیین زاویه چرخش صفحه پلاریزاسیون در دستگاه هایی، همانطور که در بالا ذکر شد، به اصطلاح پلاریمترها انجام می شود (شکل 4).

2.3 اندازه گیری چرخش نوری

تعیین زاویه چرخش صفحه قطبش در دستگاه هایی به نام پلاریمتر انجام می شود. قوانین استفاده از این مدل پلاریمتر در دستورالعمل دستگاه ذکر شده است. تعیین، به عنوان یک قاعده، برای خط D سدیم در دمای 20 درجه سانتیگراد انجام می شود.

اصل کلی طراحی و عملکرد پلاریمترها به شرح زیر است. پرتو از منبع نور از طریق یک فیلتر نور زرد به یک منشور پلاریزه هدایت می شود. با عبور از منشور نیکول، پرتو نور قطبی می شود، ارتعاشات آن فقط در یک صفحه ایجاد می شود. نور پلاریزه صفحه از داخل یک کووت با محلولی از یک ماده فعال نوری عبور داده می شود. در این حالت، انحراف صفحه قطبش نور با استفاده از منشور نیکول (آنالایزر) ثانویه چرخشی که به طور صلب به مقیاس درجه بندی شده متصل است، تعیین می شود. یک میدان قابل توجه مشاهده شده از طریق چشمی، که به دو یا سه قسمت با روشنایی متفاوت تقسیم شده است، باید با چرخاندن تحلیلگر به طور یکنواخت روشن شود. مقدار چرخش از روی مقیاس خوانده می شود. برای بررسی نقطه صفر دستگاه، اندازه گیری های مشابه بدون محلول تست انجام می شود. جهت صفحه پلاریزاسیون معمولاً با جهت چرخش آنالایزر تنظیم می شود. طراحی پلاریمترهای خانگی به این صورت است که اگر برای به دست آوردن یک میدان دید یکنواخت روشن، باید آنالایزر را به سمت راست بچرخانید، یعنی در جهت عقربه های ساعت، در این صورت ماده مورد مطالعه راستگرد است که با علامت نشان داده می شود. + (بعلاوه) یا d. وقتی آنالایزر را در خلاف جهت عقربه‌های ساعت می‌چرخانید، چرخش چپ دریافت می‌کنیم که با علامت - (منهای) یا I نشان داده می‌شود.

در سایر ابزارها، جهت دقیق چرخش با اندازه گیری مکرر تعیین می شود که یا با نصف ضخامت لایه مایع یا با نیمی از غلظت انجام می شود. اگر در این حالت زاویه چرخش یا به دست آمد، می‌توان فرض کرد که این ماده راستگرد است. اگر زاویه چرخش جدید 90 - یا 180 - باشد، این ماده دارای چرخش چپ است. چرخش خاص خیلی به دما بستگی ندارد، با این حال، کنترل دمای کووت برای اندازه گیری دقیق ضروری است. با داده های مربوط به چرخش نوری، لازم است حلال مورد استفاده و غلظت ماده در محلول، به عنوان مثال [α]o \u003d 27.3 در آب (C \u003d 0.15 گرم در میلی لیتر) مشخص شود.

تعیین های پلاریمتری هم برای تعیین محتوای کمی مواد فعال نوری در محلول ها و هم برای بررسی خلوص آنها استفاده می شود.

2.4 داده های شناخته شده در مورد چرخش نوری اسیدهای آمینه اسیدی
بر اساس این قاعده کلی که ترکیبات با پیکربندی یکسان تغییرات یکسانی را در چرخش تحت تأثیرات یکسان نشان می دهند، تعدادی از قوانین خاص تر در مورد گروه های جداگانه از ترکیبات ایجاد شده است. یکی از این قوانین در مورد اسیدهای آمینه اعمال می شود و می گوید که چرخش نوری همه اسیدهای آمینه طبیعی (سری L) در محلول های اسیدی به سمت راست تغییر می کند. یک بار دیگر به یاد بیاورید: این قانون نباید به گونه ای درک شود که لزوماً افزایش چرخش راست رخ می دهد: "تغییر به راست" همچنین می تواند به معنای کاهش چرخش چپ باشد. داده های مربوط به چرخش برخی از اسیدهای آمینه در محلول های اسیدی در جدول زیر آورده شده است. 2.

در مطالعه چرخش نوری، مشخص شد که در طول انتقال یک مولکول از فاز گاز به یک محلول، طول موج انتقال ها به طور قابل توجهی تغییر می کند (به طور متوسط ​​~ 5 نانومتر)، در حالی که در محلول های مورد مطالعه تفاوت ناچیزی دارند (~ 0.5 نانومتر). نشان داده شده است که با کاهش تغییر در گشتاور دوقطبی مولکول‌های ایزومر در محلول‌ها، جابجایی طول موج انتقال الکترونیکی اصلی کاهش می‌یابد و با افزایش قطبش پذیری افزایش می‌یابد. نیروهای چرخشی انتقال مولکول های ایزومر در محلول های مختلف محاسبه می شود. نشان داده شده است که مقادیر نیروهای چرخشی انتقالها هنگام عبور از یک مولکول جدا شده به یک محلول به شدت تغییر می کند. وابستگی های طیفی چرخش ویژه صفحه قطبش در محلول های مختلف رسم شده است. همچنین در محدوده 100-300 نانومتر، زمانی که طول موج انتقال ها با طول موج تابش منطبق شود، تشدید مشاهده می شود. چرخش ویژه صفحه پلاریزاسیون تابش در محلول های ایزومر L با افزایش طول موج از ~ 50 درجه * متر مربع / کیلوگرم در 240 نانومتر به 1 درجه * متر بر کیلوگرم در 650 نانومتر کاهش می یابد و در محلول های ایزومر D از ~ 5 درجه * متر مربع / کیلوگرم در 360 نانومتر و تا ~ 2 درجه * متر مربع / کیلوگرم در 650 نانومتر. تایید شده است که زاویه چرخش به صورت خطی با افزایش غلظت محلول ها افزایش می یابد. نشان داده شده است که با افزایش قطبش پذیری مولکول های حلال، مقادیر چرخش ویژه صفحه پلاریزاسیون افزایش می یابد و با افزایش تغییر در قطبش پذیری مولکول ها در محلول های هر دو ایزومر، کاهش می یابد.

در بررسی چرخش نوری ایزومرهای L و DL گلوتامیک اسید نشان داده شد که در محدوده 4000 تا 5000 زاویه چرخش صفحه قطبش تابش ناهمدوس حداکثر در طول موج 4280 است و با افزایش آن کاهش می یابد. طول موج تابش همچنین زاویه چرخش صفحه پلاریزاسیون تابش لیزر به 5- درجه در غلظت 1.6% برای تابش با طول موج بلند A = 650 نانومتر و تا 9- درجه برای X = 532 نانومتر در همان زمان افزایش می یابد. تمرکز. مشخص شد که فعالیت نوری در محلول خنثی (7 = pH) اسید گلوتامیک حداکثر است و با افزایش اسیدیته و قلیایی بودن محلول ها کاهش می یابد. عدم وجود توانایی چرخش در محلول های آبی فرم راسمیک اسید گلوتامیک نشان داده شد.

نتیجه

در طول کار، مروری بر ادبیات مربوط به خواص اسیدهای آمینه اسیدی، مکانیسم ها و ویژگی های چرخش نوری اسید گلوتامیک تهیه شد.
بنابراین، هدف کار دوره به طور کامل محقق شده است.

ادبیات

1. منبع اینترنتی.آدرس اینترنتی: http://redreferat.ru/Otkritie-aminokislot-art2411.html

2. گلینکا N.L. شیمی عمومی. ویرایش 24 - L. Chemistry، 1985. 37 ص.

3. Khomchenko G.P. کتابچه راهنمای شیمی برای دانشجویان دانشگاه. 2002. 57 ص.

4. Fremantle M. شیمی در عمل. در 2 ساعت قسمت 1: Per. از انگلیسی. - م .: میر، 1377. 311 ص.

5. Lehninger A. مبانی بیوشیمی: در 3 جلد. T. 1. جهان، 62 ص.

6. V. G. Zhiryakov. شیمی ارگانیک. - ویرایش ششم، کلیشه ای. - م شیمی 194 ص.

7. شندریک ع.ن. شیمی پروتئین. ساختار، خواص، روش تحقیق 22ج

8. Moloney M. G. اسیدهای آمینه تحریکی. گزارش های تولید 2002. 99 ص.

9. شیمی و سم شناسی. پایگاه داده. پایگاه داده خواص مواد.

آدرس اینترنتی: http://chemister.ru/Database/properties.php?dbid=1&id=1841

10. Knunyants I.L. دایره المعارف شیمی جلد 1. 163s.

11. ا.ا. والیخ، س.ا. ایلاریونوف، A.V. ژدانوف. "تحقیق در مورد ترکیب اسیدهای آمینه" منتشر شده در مجله "آب: شیمی و اکولوژی" شماره 2 برای سال 1391، صفحات 76-82.

12. کتاب مرجع فارماکولوژی «ثبت داروهاروسیه® رادار®»

13. Fremantle M. شیمی در عمل. در 2 ساعت قسمت 2: Per. از انگلیسی. - م. میر.

350 ثانیه

14. H.-D. جاکوبکه، اچ اشکایت. اسیدهای آمینه، پپتیدها، پروتئین ها. مسکو "میر" 1985. 23 ص.

15. Weizman F. L. Fundamentals of Organic Chemistry: کتاب درسی برای دانشگاه ها: Per. از انگلیسی. / اد. A. A. Potekhina. - سن پترزبورگ: شیمی 103 ص.

16. گزیده ای از Huey D.N. "شیمی معدنی" 202ج

17. Passet B. V., Antipov M. A. - کارگاه تجزیه و تحلیل فنی و کنترل در تولید داروهای شیمیایی و آنتی بیوتیک ها. 54 ص.

18. پوتاپوف وی.ام. Stereochemistry 1976 211s.

19. Nosachenko V.S. پایان نامه کارشناسی ارشد "مطالعه عددی چرخش نوری محلول های ایزومرهای اسید گلوتامیک" Volgograd 2013. 39 p.

20. آسپیدووا م.ا. کار دیپلم "مطالعه تجربی ویژگی های طیفی چرخش نوری محلول های آبی اسید گلوتامیک" ولگوگراد 2013.